鄰位的胺基酸則具有相當明顯的保留度。此位豊偏好酪胺酸(Tyr)‵晡胺酸(Pro)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)。這些對胺基酸組成之偏好性似乎反應了在胜狀中形成雙硫鍵時 ' 結構輿功能上的一些特性。 必須指出的是'根據跖

 目前已知此28個胺基酸和細胞色素c的功能有密切的關係，只要任一個胺基酸被其他種類的 胺基酸取代時皆會影響細胞色素c的功能當比較不同物種的細胞色素c的精氨酸序列時，發現不同物種間的序列差異程度與其親緣關係有一定的比例關係*- 如人的細胞色素c胺基酸序列與黑猩猩的完全相同， 與其他哺乳類有10個胺基酸的差異，與爬蟲類有14個差異，與魚類、軟體動物、昆蟲與酵母或高等植物則分別有18個、29個、31個與40個以上的差異 - 分析細胞色素c的胺基酸序列差異所建構的“演化樹”(phylogenetic tree, 系統發生樹)與使用傳統方法所建立的演化關係極為符合

固四指出在環狀序列中脯胺酸佃叫 ‵夭門冬醯胺(ASn)及酪胺酸(Tyr)出現之機率較高。約簡後的結果更突顯脯胺酸(Pm)之出現頻率。相對的 】甲硫胺酸(Met) ‵麩胺酸醯胺(G】n)及麩胺酸(G】u)在環狀序列中出現之頻 環狀胜肱胺基酸組成之偏好性生物資訊在生物化學課程 中之應用 5 率最低。環狀序列內也可見到其他的半胱胺酸(Cys)與環外之半胱胺酸(Cys)形成雙硫鍵。造成環狀序列相互交錯的情況。 若自 23 個經過約簡之資科中去除產生交錯之序列】可得到 12個具有單ˊ環狀結構之胜狀口分析這 12 筆資料結果顯示(囝五)'單環內最常出現的胺基酸則為為賴胺酸(Lys)。脯胺酸(Pr0)二欠之。而蘇胺酸(Thr)與苯丙胺酸(Phe)出現之頻率相對提高。相反的 '卻完全不見組胺酸(…5)之出現。 圖六記錄了 23 個約簡後的環狀序列中 '在形成雙硫鍵之半胱胺酸(Cys)旁的位置對胺基酸之偏好0 圖中數據顯示，大部份產生交錯環狀序列之半胱胺酸(Cys)處在相鄰的位置〝 無論是否考慮環交錯﹐ 酪胺酸(Tyr)出現在形成雙硫鍵的半胱胺酸(Cys)旁之機率也很高。若僅考慮"單一"環狀序列 '則在半胱胺酸(Cys)旁見到脯胺酸(Pm)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)的機會明顯增加。相對的' 甲硫胺酸(Met)‵麩胺酸醯胺(Gln)及組胺酸(His)均不會出現在與半胱胺酸(Cys)接鄰的位置上。 五 ‵結語上述分析結果顯示，若不考慮半胱胺酸(Cys) ，胜狀中環狀序列內出現機率較大之胺基酸為脯胺酸(Pro)‵ 夭門冬醯胺(Asn)及酪胺酸(Tyr)。而出現在形成雙硫鍵之半胱胺酸(Cys)鄰位的胺基酸則具有相當明顯的保留度。此位豊偏好酪胺酸(Tyr)‵晡胺酸(Pro)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)。這些對胺基酸組成之偏好性似乎反應了在胜狀中形成雙硫鍵時 ' 結構輿功能上的一些特性。 必須指出的是'根據跖(或是23)個序列責料所做出的胺基酸偏好性分析】並不具有代表性，但卻多 多少少反應了總序列長度在 20 個殘基長度以下胜狀之某些特質。若要得到較完整之責訊'應按總序列長度逐步增加搜尋範圍。如此，不僅可以獲得吏具代表性的結果，也同時能觀察總序列長度對胺基酸偏好性之影響。以上之搜尋僅為使用蛋白質責料厙進行搜尋提供示範。此實作課程之設計，可使學員學習下列知識與技術: l. 認識胺基酸在小型蛋白質中扮演的角色。 Z﹒ 蛋白質資料庫之使用 。

只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份，這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。 有些蛋白質除了胺基酸之外還具有永久結合之化學組成份，這些蛋白質稱為共軛蛋白質（conjugated proteins），其中非胺基酸的部分稱為輔基 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類（表3-4）脂蛋白（lipoproteins）含有脂質醣蛋白（glycoproteins）含有糖基金屬蛋白（metalloproteins）則含有特定金屬原子 有些蛋白質含有一種以上的輔基，而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 表 3-4 共軛蛋白質

蛋白質激酶A的活化 1. 細胞內蛋白質的新陳代謝(分解)蛋白質雖有驚人的特性，卻非“長生不老”，蛋白質隨著“年紀”的增長，會累積多種發生的化學反應而造成生物活性的喪失 - 如精氨酸支鏈的硫原子氧化，天門冬醯胺酸與麩醯胺酸的側鏈的去醯胺作用，碳的異構化作用，胺基與葡萄糖間非酵素的反應(最普遍)等 - 此類不正常或老化的蛋白質需持續被分解移除2. 細胞內特定蛋白質的含量是維持動態平衡的狀態 蛋白質持續地被製造與被分解

 管柱之固相基質為具有帶電基團之合成聚合物，帶負電者稱為陽離子交換劑（cation exchangers）；帶正電者則稱為陰離子交換劑（anion exchangers）。  在此介紹的是陽離子交換層析法。胺基酸各種蛋白質樣品與固定相基質帶電基團間之親和力會受周圍緩衝液之 pH 值（決定蛋白質分子之離子化狀態）與競爭性游離鹽離子濃度影響。我們可藉由逐步改變移動相之 pH 值或鹽濃度以造成 pH 值或鹽梯度達到最適化之分離效果。 圖3-18(a) 蛋白質純化常用的三種管柱層析方法。  大小-排除層析法（size-exclusion chromatography）是利用蛋白質大小之差異進行分離。  在此方法中，大分子蛋白質在其中移動的速度較小分子快。