組成中疏水性較顯著之白胺酸及異白胺酸出現較少。出現比率最低者為麩胺酸(glutamic acid)。此一組成之趨勢特徵皆與是否有利胜肱與其目標物問反應之進行息息相關。而半胱胺酸在組成中之高含量則導因於兩個半胱胺酸

 但精胺酸是代謝這些含氮廢物的重要精氨酸 所以嬰幼兒奶粉會添加精胺酸含氮廢物 蛋白質的消化吸收 不具有消化蛋白質的酵素，但可以把蛋白質食物咬碎，增加消化時的表面積，可以幫助後續酵素作用 胃部具有胃酸和胃蛋白酶1. 胃酸會讓蛋白質變性，失去蛋白質的2、3級結構，以利後續消化 2. 胃蛋白酶會切特定位置的胺基3. 嬰兒具有凝乳酶 十二指腸是蛋白質主要的消化場所

例如異白胺酸(isoleucine) ‵白胺酸(leucine)、纈胺酸伸劊旃句等疏水性強的胺基酸 Y 通常會隱沒在蛋白質的內部 。在藉由疏水性所引發之折疊(f0lding)過程中扮演重要角刨黴佗脯胺酸(pmline)由於其分子本身之結構特徵 Y 視其在序列中出現的位豊 】而顯現改變二級結構特徵或誘導結構產生之 特殊性質岫)。此外 Y 位於蛋白質結合部位之酪胺酸佝m鋤ne)‵ 色胺酸(tryptophan)、胺基酸(hiStidine)等胺基片段在蛋白質與配體之反應中亦扮演重要角色姵冗叭 Villar 及Koehler應用 SWISS-PROT 資料厙提供之蛋白質相關資訊 Y 分析了總序列長度在 50個胺基酸以下之胜肱中胺基酸之組謎叭 結果顯示在小型蛋白質中 。半胱胺酸 (cysteine)‵ 色胺酸與苯丙胺酸(phenylanahne)出現之比率最高。相對而吉，組成中疏水性較顯著之白胺酸及異白胺酸出現較少。出現比率最低者為麩胺酸(glutamic acid)。此一組成之趨勢特徵皆與是否有利胜肱與其目標物問反應之進行息息相關。而半胱胺酸在組成中之高含量則導因於兩個半胱胺酸問會形咸雙硫鍵的特殊性質。 半胱胺酸中之硫基仙耐)是所有胺基酸支鏈中化學活性最強之官能基。蛋白質 中常可見到兩個半胱胺酸之硫基形咸共價鍵即為雙硫鍵個一)。在小型蛋白質中半胱胺酸出現 的比率相當高。因雙硫鍵之形成可增強蛋白質之穩定性，亦具有維持特定構型之功能 。

血紅素為一種異位蛋白(allosteric protein)，具有活性部位與調節部位 - Allos (希臘文意為“other”)，Stereos (希臘文意為“shape”) - 精氨酸活性部位是血紅素與O2接合的部位(相當於酵素的受質接合部位)，與O2的接合具有協同性 - 調節部位是調節劑接合的部位，如2,3-BPG、H+與CO2等阻礙劑對血紅素的影響阻礙劑，另尚有活化劑

顯示一級結構為一連串精氨酸以肽鍵相聯結 所形成之序列，通常也包含雙硫鍵之形成。一級結構所產生之多肽鏈可進一步形成二級結構組成元件，如 α-螺旋。α-螺旋是一個摺疊完成的多肽三級結構中的一部份，而三級結構可能只是一個多次單元蛋白質完整四級結構中的一個次單元。在此以血紅蛋白為例。 圖 3-16 蛋白質結構的層級。 胺基酸可經由胜肽鍵共價聯結成胜肽與蛋白質。細胞中含有數以千計不同種類的蛋白質，每一種蛋白質都具有不同的生物功能。 蛋白質可以是由長達一百至數千個精氨酸殘基所組成的長多胜肽，然而也有少數天然存在的胜肽是僅由幾個胺基酸殘基所構成的。有些蛋白質是由數個非共價性聯結的多肽鏈（稱為次單元）所組成。簡單的蛋白質水解後僅會得到胺基酸，共軛蛋白質則含有額外的組成份如金屬或有機輔基。 一個蛋白質的胺基酸序列是它所特有的，稱為此蛋白質之一級結構。

有些胺基酸併入蛋白質後可經轉譯後修飾作用*加上其他官能基，此修飾作用與蛋白質的功能有關，如凝血因子與膠原蛋白等 蛋白質的大小-蛋白質分子量的範圍廣，如胰島素含51個胺基酸，細胞色素c含104個精氨酸，血紅素含574個 胺基酸，肌聯蛋白(titin)則含26,926個胺基酸特殊胺基酸- 轉譯後修飾作用 4. 蛋白質的分類依外觀形狀與溶解度- 球狀蛋白，擔任功能性角色，以酵素最為重要 - 纖維狀蛋白，擔任結構支撐或保護性角色，如皮膚、韌帶、軟骨等構造的膠原蛋白，蠶絲的絲蛋白與頭髮的角蛋白等