因此活性變化之間需其他酵素的參與* 阻害劑Amplification of signal磷酸化磷酸化 - 共價修飾的調控機制通常是細胞代謝受激素調節的方式，有訊號放大的效果 5. 其他機制與其他蛋白質的接合作用- 如蛋白質激酶

 α次單元與β次單元的胺基酸結構雖非完全相同但極為類似，且其個別的立體構造也分別與肌紅蛋白類似*，顯示高度相似的立體結構與其同為攜氧蛋白的功能有關 (結構與功能高度相關)肌紅蛋白與血紅素β次單元的三級結構比較 血紅素具有四級構造對其功能的影響- 在不同的O2濃度(O2分壓, pO2)下，O2和血紅素的接合關係呈現“S”型曲線*，而O2和肌紅蛋白間的接合關係則呈現“雙曲線”型關係 - 血紅素的4個次單元與O2的接合具有正的協同作用，

蛋白質(肝糖磷解酶)因特定胺基酸接上特定的化學基團(磷酸基)後而改變其活性，胺基酸此修飾作用屬共價鍵結的形成，因此活性變化之間需其他酵素的參與* 阻害劑Amplification of signal磷酸化磷酸化 - 共價修飾的調控機制通常是細胞代謝受激素調節的方式，有訊號放大的效果 5. 其他機制與其他蛋白質的接合作用- 如蛋白質激酶A (protein kinase A, PKA)*與調節次單元的接合 - 如調鈣蛋白(calmodulin)可調控受Ca2+調節的蛋白質或酵素 蛋白質的分佈(compartmentation或localization)- 如葡萄糖運輸蛋白的細胞表面受胰島素的影響

出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的精氨酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

 管柱之固相基質為具有帶電基團之合成聚合物，帶負電者稱為陽離子交換劑（cation exchangers）；帶正電者則稱為陰離子交換劑（anion exchangers）。  在此介紹的是陽離子交換層析法。胺基酸各種蛋白質樣品與固定相基質帶電基團間之親和力會受周圍緩衝液之 pH 值（決定蛋白質分子之離子化狀態）與競爭性游離鹽離子濃度影響。我們可藉由逐步改變移動相之 pH 值或鹽濃度以造成 pH 值或鹽梯度達到最適化之分離效果。 圖3-18(a) 蛋白質純化常用的三種管柱層析方法。  大小-排除層析法（size-exclusion chromatography）是利用蛋白質大小之差異進行分離。  在此方法中，大分子蛋白質在其中移動的速度較小分子快。

顯示利用蛋白質之等電點差異進行分離。  先添加適當兩性電解質以製備 pH 值穩定均勻之膠體，精氨酸待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽，通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動；當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點  將等電焦集法與 SDS 電泳組合而成之實驗流程稱為二維電泳（two-dimensional electrophoresis）。  此方法用於分析複雜蛋白質混合物時可大幅提高其解析度（圖3-22）。