大分子蛋白質須先經片段化後始能完成定序 蛋白質中非常長的多肽必須先打斷成小片段後才能有效地進行定序。在此，蛋白質會先以化學或酵素方法切割成數個特定的片段。如果有雙硫鍵存在

 它是利用蛋白質之大小、電荷、結合能力與其他性質之差異加以分離（圖3- 17）。  圖3-17 顯示標準的層析管柱元件包含底部的一個固相多孔狀墊片，材質大多為塑膠或玻璃。由固相基質組成固定相，提供移動相溶液流通其中。管柱底部之流出液會不斷被上方儲液槽中加入的緩衝溶液取代。待分離的蛋白質樣品混合溶液亦由上方置入管柱中，待其完全沒入固定相後再繼續補充緩衝液。  隨著蛋白質混合液在管柱中移動，胺基酸各種不同蛋白質會與固定相基質間產生程度不同的交互作用。  隨著蛋白質樣品往管柱底部移動，各種蛋白質色帶 （如圖蛋白質 A 為藍色、B 為紅色、C 為綠色）會逐漸加寬，進而達到分離之目的。

若欲定序整條多肽，則必須使用 Pehr Edman 所開發出來的方法。艾德曼降解法（Edman degradation）只會對胜肽之胺基酸殘基加以標定 並移除之，其餘所有肽鍵仍均保持完整（圖3-25b）。  目前艾德曼降解法可在一種稱為蛋白質定序儀 （sequenator）上進行，機器會將各步驟所需試劑 以正確比例確實混勻、分離且決定產物，並記錄結果。這些方法是非常靈敏的，通常起始樣品蛋白質僅需數微克即可進行完整定序。 大分子蛋白質須先經片段化後始能完成定序 蛋白質中非常長的多肽必須先打斷成小片段後才能有效地進行定序。在此，蛋白質會先以化學或酵素方法切割成數個特定的片段。如果有雙硫鍵存在，必須先將其打開。每個片段都需分別純化後再以艾德曼降解法進行定序。最後，各片段出現在原始蛋白質中之順序將排列好，並決定出雙硫鍵所在之位置。 打斷雙硫鍵雙硫鍵的存在會干擾定序的進行。

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和胺基酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 胺基酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

1985 年世界衛生組織出版㆟類胺基酸需求表。預估㆟類需胺基酸含量為每 ㆝每公斤 117 毫克 ( 相當於每㆝每公斤 31.08 毫克之氮素 )( 見表㆒ )。吾㆟預估食物胺基酸含量所需考量需 2 至 3 項因子㆒齊考慮。㆒般制式西方飲食大約有 5.4 克精胺酸之含量 ( 表㆓ )。因此預估量與實際每㆝食物攝取量仍有明顯之差距存在。因此使用每㆝至少之需要量仍不適當；它取決於食物㆗之本質。精胺酸最主要的來源仍是紅肉，其他來源包括家禽、乳酪製品、魚類以及五穀類製品 14。 ㆔、胺基酸於腸胃道運送精胺酸是從小腸吸收經由鈉離子-依賴性運送機轉。

 研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，胺基酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。