因此它也成為許多序列比對軟體之系統原始設定表格。  圖3-31 顯示此區塊取代基質表是經由比較數以千計之序列比對小區塊所產生，這些小區塊之序列至少有 62% 完全相同。其餘不相同的殘基則被賦予一分數

 表面疏水的區塊3. 角蛋白，膠原蛋白與絲纖維蛋白此三種蛋白質均為扮演結構功能的纖維狀蛋白，通常由規則性的二級結構進一步組合形成特殊的構造 - 組成的構造具有強韌與穩定的特性，符合擔任保護與支撐的功能角蛋白- 角蛋白由兩股α-螺旋相互纏繞形成coiled coils*，其一級結構具有(a-b-c-d-e-f-g)n的序列，其中a與d為非極性胺基酸 - 頭髮的構造*含有共價的cross-links (雙硫鍵)- 燙髮(permanent wave)的原理與所含的胺基酸 (具有-SH官能基)有關 膠原蛋白- 膠原蛋白的基本構造為特殊的三股螺旋狀構造*

胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基，分別位於胜肽鏈狀結構兩端（圖3-15）。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起，因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效，如一些脊椎動物之激素（荷爾蒙）就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽，如胰臟激素－胰島素由兩條多肽組成，一條含30個精氨酸殘基，另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成，但另一些稱為多次單元（multisubunit）蛋白質者，則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起（表3-2）。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同，如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 （oligomeric）蛋白質；而相同的次單元則被稱為一個原聚體（protomers）。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起，例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。

Bruce Merrifield 的關鍵新發明是將胜肽之一端連接在固相擔體上來進行合成反應。此固相支持物是一種不溶性的聚合物（樹脂），類似管柱層析實驗中所用的填充物。  胜肽就是在此固相擔體上以重複循環之標準反應組合將胺基酸殘基一個接一個依序聯結而成（圖3-29）。  在每個連續性的步驟中，精氨酸上的保護基可避免無謂的副反應發生。

當要求較高之相同性時，最具保守性之胺基酸殘基往往會被過分呈現，而使得這些基質在用來辨識相關性較低之同源蛋白質時較不適用。  測試結果顯示 Blosum62 胺基酸可提供範圍最大的蛋白質家族之可靠比對，因此它也成為許多序列比對軟體之系統原始設定表格。  圖3-31 顯示此區塊取代基質表是經由比較數以千計之序列比對小區塊所產生，這些小區塊之序列至少有 62% 完全相同。其餘不相同的殘基則被賦予一分數，說明它們被其他胺基酸殘基取代之頻率。  每次取代都對一次特定之比對分數有貢獻，正值（黃色標示者）會增加分數，胺基酸負值則會減去分數。比對序列中相同的殘基（自左上至右下角對角線黃色標示者）也因它們被取代的頻率產生一個分數。  具有特殊化學性質之 Cys 與 Trp 分別得到9與11分的高分，而較易在保守性取代中被替換之 Asp 與 Glu 則各有6與5分。  許多電腦程式利用 Blosum62 為新的序列比對打分數。

蛋白質從尿中流失2. 要吃低蛋白飲食2. 要吃高蛋白飲食年人蛋白質攝取現況 理想的熱量分配 成年男性（19-64歲）成年女性（19-64歲）胺基酸今天的課程就停在這頁想想看我們平常的飲食是丌是太過偏頗了1. 蛋白質是細胞的主要有機成份，擔任多種功能，是最重要的生物大分子 2. 蛋白質是遺傳訊息的表現者蛋白質體學 (proteomics)- 研究蛋白質的種類、含量變化與分佈等，唯有了解蛋白質的特性與功能才可能回答有關生命奧秘的問題 - 但未知功能的蛋白質仍佔多數 3. 蛋白質是由胺基酸組成的大分子組成的胺基酸有20種(目前一說為22種)，每種胺基酸的側鏈構造不同 - 極性或親水的(如帶電荷或不帶電具極性的)- 非極性或疏水的-