尿素是由細菌尿素酉每分解，每㆝產生 4 克氨素 31,33。維持氨素解毒作用最主要之代謝路徑為尿素循環，它主要從肝臟清除。尿素循環在精氨酸之代謝也扮演著相當重要的角色，如圖㆒所示。因此在末梢循環的氨量維持著低水平

 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和胺基酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 胺基酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

以及胰島素、升糖素皆可誘發且增加系統 A 活性，而惡性細胞轉移時，亦可使系統 A 活性增強 26-28。 怕西堤指陳，使用老鼠肝漿細胞囊泡作實驗。他發現腫瘤壞死因子 ( Tumor Necrosis Factor, TNF ) 可刺激胺基酸運送系統。使用 TNF 注射老鼠刺激精胺酸運送作用可達 2 小時；在 24 小時內恢復到先前狀態。最近單獨使用豬的肺功能內皮細胞來評估精胺酸運送系統。最主要的仍為 Y+運送者，另外鈉依賴型攜帶者 ( B0+ ) 已全然知曉並被定位 29。最初研究精胺酸轉送系統發現內毒素 ( endotoxin ) 可增加鈉依賴型及非依賴型精胺酸運送。此種機轉需要核醣核酸( RNA ) 及蛋白質合成。這意味著轉送蛋白質本身或其他規範性之蛋白質之合成 增加 30。進階研究已指陳：透過細胞膜精胺酸吸收之刺激是藉由內毒素來引導。事實㆖它( 內毒素 )是藉由 IL1 ( 白血球間質 1 ) 和 TNF 來定位 31。 五、精氨酸合成與代謝1. 肝臟精氨酸之代謝氨素是從胺基酸核 酸以及尿素代謝物質崩解產物。除此之外，在腸道㆗之尿素是由細菌尿素酉每分解，每㆝產生 4 克氨素 31,33。維持氨素解毒作用最主要之代謝路徑為尿素循環，它主要從肝臟清除。尿素循環在精氨酸之代謝也扮演著相當重要的角色，如圖㆒所示。因此在末梢循環的氨量維持著低水平 ( 約在 0.02至 0.03mM ) 而門脈循環較高為 0.26mM，最高是肝組織本身高達 0.71mM。 在尿素循環第㆒步是氨素與㆓氧化碳反應形成胺㆙醯磷酸，特別是肝細胞粒腺體內合成 ( 圖㆒ )。

 (a)已知分子量之蛋白質標準品經電泳分離如第一行所示，這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量。 胺基酸等電焦集法（isoelectric focusing，IF）是一種用以計算蛋白質等電點（pI）的電泳方法（圖3- 21）。  利用小分子量有機酸鹼之混合物在電場中分布至膠體之特定區域以建立一個 pH 值梯度。當置入蛋白質混合物進行電泳分析時，每一種蛋白質均會泳動到恰等於本身等電點之 pH 值所在（表3- 6）。  不同等電點之蛋白質就可以在這種膠體中分離開來。

胺基是一種絕佳的親核性反應基團，然而 －OH 基卻是一種很差的離去基且不容易被取代。在生理條件的 pH 值下，此反應不容易直接發生。 圖 3-13 縮合反應形成胜肽鍵。當只有幾個胺基酸連結時，其結構稱為寡肽（oligopeptide）。而當許多胺基酸連結時，其產物則稱為多肽（polypeptide）。  胜肽中位於左端具有游離胺基之精氨酸殘基稱為胺基端（amino-terminal）或 N-端殘基，而位於右端具有游離羧基的則稱為羧基端（carboxyl- terminal）或 C-端殘基。 圖3-14 為五肽（ Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu）。胜肽的命名是由胺基端殘基開始，一般位於左端。胜肽鍵以黃色表示，R 基團則為紅色。

(a)已知分子量之蛋白質標準品經電泳分離如第一行所示，這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量。 精氨酸等電焦集法（isoelectric focusing，IF）是一種用以計算蛋白質等電點（pI）的電泳方法（圖3- 21）。  利用小分子量有機酸鹼之混合物在電場中分布至膠體之特定區域以建立一個 pH 值梯度。當置入蛋白質混合物進行電泳分析時，每一種蛋白質均會泳動到恰等於本身等電點之 pH 值所在（表3- 6）。  不同等電點之蛋白質就可以在這種膠體中分離開來。