膠原蛋白的一級構造具有Gly-X-Y序列，其中X為 Pro，Y為Pro或Hyp (Gly佔35%，Pro或Hyp佔 21%) - Hyp為Pro經轉譯後修飾作用加上-OH，此修飾作用有助於維持蛋白質結構的穩定，修飾酵素的活性仰賴維生素C (抗壞血酸)

  二維電泳之靈敏度也比其他任何一種單獨進行之電泳方法高。  二維電泳可分離分子量相同但等電點不同之蛋白質；或是等電點近似但分子量不同者。  圖3-22(a) 胺基酸顯示蛋白質樣品先以柱狀之等電焦集法進行第一次分離，爾後將此柱狀膠體水平置於平板狀膠體上進行 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳分析。完成後所得到之膠體，水平方向是依蛋白質之不同等電點進行分離，垂直方向則依蛋白質分子量大小差異進行分離。  圖3-22(b) 顯示以二維電泳技術可以解析出超過1,000 種大腸桿菌中之蛋白質。 圖 3-22(a) 二維電泳。圖 3-22(b) 二維電泳。

（zwitterion）狀態存在，如圖3-9。一個兩性離子可作為酸（質子予體）：或鹼（質子受體）： 水溶液中未離子化的胺基酸所佔比例很低，在中性 pH 值時精氨酸主要以雙性分子狀態存在。具有兩性（amphoteric）特性的物質通稱為兩性電解質（ampholytes）。一個簡單的單胺基單羧基α-胺基酸，如丙胺酸，當它完全質子化時將成為一雙質子酸，它的兩個基團：－COOH 基與 －NH3+ 基均能釋出質子： 胺基酸具特有之滴定曲線 圖3-10 為雙質子態甘胺酸的滴定曲線，此圖形具有兩個特別顯著的階段，對應於甘胺酸上兩個不同基團的去質子化過程。 為 0.1 M 甘胺酸在 25℃ 時之滴定曲線。滴定過程中各階段重要之離子化物種如圖上方所示

甘胺酸(Gly)含量佔1/3且富含脯胺酸(Pro)- 膠原蛋白的一級構造具有Gly-X-Y序列，其中X為 Pro，Y為Pro或Hyp (Gly佔35%，Pro或Hyp佔 21%) - Hyp為Pro經轉譯後修飾作用加上-OH，此修飾作用有助於維持蛋白質結構的穩定，修飾酵素的活性仰賴維生素C (抗壞血酸)，維生素C嚴重缺乏會導致 壞血病(scurvy)- Ehlers-Danlos syndrome即因甘胺酸被置換成側鏈較大的精氨酸，因此三股螺旋狀構造不穩定，與習慣性脫臼有關 絲纖維蛋白- 絲纖維蛋白形成β-褶片構造，且層層相疊

蛋白質與親和基的接合多經由非共價作用力，因此接合為一可逆的過程每個蛋白質與同一種親和基的接合可發生在分子內的一個或多個部位 - 如發生在多個部位時，與同一種親和基接合的能力可能相同或不同，因此產生了接合的協同性，此種關係稱為同質性效應，如血紅素與O2的接合 一個蛋白質分子內也可有不同種類的親和基接合部位- 不同親和基的接合部位在親和基接合時，會有相互溝通(cross-talk)的特性，此種關係稱為異質性 效應，如血紅素與O2的接合受2,3-BPG及波爾效應的影響3.

胺基酸可由其 R 基團加以分類 常見20種胺基酸的結構如圖3-5 所示，其部分性質則列於表3-1。 圖3-5 中結構式表示在 pH 7.0 時各種胺基酸之主要離子化狀態；未上色者為各種胺基酸結構相同的部分，紅色區塊則表示 R 基團。雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現，但由其 pKa 值（詳見表 3-1）可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的。丙胺酸（alanine）、纈胺酸（valine）、白胺酸（leucine）與異白胺酸（isoleucine）的支鏈在蛋白質中會藉由疏水性作用力群集在一起以穩定蛋白質結構 甘胺酸（glycine）為構造最簡單的胺基酸，雖然被劃分為非極性胺基酸，但其支鏈氫原子太小了以至於無法對疏水性作用有任何貢獻。 甲硫胺酸（methionine）是胺基酸中兩個具有硫者之一，其支鏈為非極性的硫醚基團。