最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比

 胱胺酸殘基其中一側的肽鍵以艾德曼降解法打斷時，仍可能藉由其雙硫鍵聯結到另一條多肽上。雙硫鍵也會干擾多肽以化學或酵素方法切割的過程。兩種將雙硫鍵不可逆打斷的方法如圖3-26 所示。 圖 3-26 顯示為兩種常用的方法： 精氨酸以過氧甲酸 (performic acid)處理可將胱胺酸氧化成兩個磺基丙胺酸殘基；以二硫蘇糖醇(dithiothreitol)處理則可將胱胺酸還原成兩個半胱胺酸殘基，再進一步以碘乙酸(iodoacetate)將反應性強的游離硫醇基進行乙基化反應，以避免其再次氧化回復形成雙硫鍵構造。 圖 3-26 打斷蛋白質中之雙硫鍵。切割多肽鏈 有幾種方法可用來片段化一條多肽鏈。

未經分離之蛋白質亦可被定量 如果純化對象是酵素，可取樣品溶液或組織萃取液進行催化活性分析。亦即當酵素存在下反應基質被轉換為產物之反應速率增加情形。  我們必須知道催化全反應之方程式、定量基質消失或 精氨酸產物生成之分析方法、酵素作用時是否需要輔因子如金屬離子或輔酶的參與、酵素活性與基質濃度之關係、最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比。  活性（activity）是指溶液中的總酵素單位數  比活性（specific activity）則是每毫克總蛋白之酵素單位數  比活性可用以評估酵素純度，隨著純化步驟逐步提升，酵素完全純化後會達到最大恆定值（表3-5）。

純化蛋白質的用途 純化所得的蛋白質組成均一，可用於進行活性分析的生理生化研究、析出晶體的結構研究、工業上固定化酵素的應用等 3. 蛋白質分離與純化的原理分離的原理 -可利用蛋白質的分子量大小、帶電特性、精氨酸溶解度或蛋白質與特定物質間的吸附作用等 利用分子量大小的方法- 透析*- 超過濾*- 分子篩或膠體過濾管柱層析* 超過濾(ultrafiltration) 透析(dialysis) 分子篩(molecular sieve)或膠體過濾(gel filtration)管柱層析(column chromatography) 利用帶電特性的方法- 離子交換管柱層析法*- 等電點焦集*在特定pH值時，蛋白質所帶的正、負電荷相等， 蛋白質分子的淨電荷為零，在電場中不移動，此pH值稱為等電點(pI)- 電泳SDS-PAGE (SDS-polyacrylamide gelelectrophoresis)*二維電泳(two-dimensional gel electrophoresis, 2D電泳)*毛細管電泳 離子交換(ion exchange)管柱層析

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 精氨酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

生物資訊之分析與歸納。 環狀胜狀胺基酸組成之偏妤性生物責訊在生物化學課程 中之應用 7 環狀胜肱胺基酸組成之偏妤性生物責訊在生物化學課程 中之應用 9圖六 各胺基酸出現在環狀序列中與形成雙硫鍵之半胱胺酸接續位置上之頻率。黑色柱狀圖為僅分析"單環"之結果。空白枉狀圖為未排際環交錯忖之結果" 環狀胜肱胺基酸組成之偏好性生物 責訊在生物化學課程 中之應用 1 ] 在 SWISS-PROT 內 的編號與蛋白質有關的描述 基因名原始文件所提供的關鍵字器官胞器作者標題參考文獻註解責料庫的參考責料註解的形式蛋質的註解查尋上面所有關鍵字的範圍 發表日期引用 ‵參考的責料責料厙的名 字序列的長度分子量 FtKey(Feature) 查尋特徵欄內 的字