爾後將此柱狀膠體水平置於平板狀膠體上進行 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳分析。完成後所得到之膠體，水平方向是依蛋白質之不同等電點進行分離，垂直方向則依蛋白質分子量大小差異進行分離

 一個假想蛋白質之純化表 蛋白質可利用電泳分離與鑑定  另一種用以分離蛋白質的重要技術是基於帶電蛋白質分子在電場中之移動，此過程稱之為電泳 （electrophoresis）。不過，此方法通常不是用來純化大量蛋白質。  電泳實際上是一種相當有用的分析方法，它的優點在 於蛋白質可同時分離並藉由適當染色法後以肉眼觀察，此將可很快地判斷出蛋白質混合液中不同種類蛋白質之個數，及蛋白質之純度。另外，我們也可利用電泳決定蛋白質的幾種重要性質，如等電點與大約分子量。  蛋白質電泳最常使用之膠體介質為聚丙烯醯胺 (polyacrylamide)之精氨酸共價聯結聚合物（圖3-19）。聚丙烯醯胺膠體就像是個分子篩。  蛋白質之電荷質量比(Z/M)會影響其在膠體中之移動速率，而蛋白質的形狀也會影響其泳動。

蛋白質的持續分解除了是一般的新陳代謝外，也可用來移除外來的蛋白質及對環境變化的調適(如因應養份不足與不同發育階段的需求等) 3. 影響蛋白質分解速率的因子蛋白質分解(水解)的過程需要能量，具有一級反應的動力特性，且被分解的蛋白質分子是隨機選取 正常細胞內不同的蛋白質有不同的分解速率精氨酸- 蛋白質的半生期(half-life)較短者，細胞內分解的速率較快

二維電泳之靈敏度也比其他任何一種單獨進行之電泳方法高。  二維電泳可分離分子量相同但等電點不同之蛋白質；或是等電點近似但分子量不同者。  圖3-22(a) 精氨酸顯示蛋白質樣品先以柱狀之等電焦集法進行第一次分離，爾後將此柱狀膠體水平置於平板狀膠體上進行 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳分析。完成後所得到之膠體，水平方向是依蛋白質之不同等電點進行分離，垂直方向則依蛋白質分子量大小差異進行分離。  圖3-22(b) 顯示以二維電泳技術可以解析出超過1,000 種大腸桿菌中之蛋白質。 圖 3-22(a) 二維電泳。圖 3-22(b) 二維電泳。

蛋白質序列可供解讀地球上生命的歷史  演化資訊的複雜性，會以任何可能的方式儲存於蛋白質序列之中。  以一種特定蛋白質而言，對其活性重要的精氨酸殘基 會隨著演化時間保留下來，而較不重要的胺基酸殘基就有可能隨時間改變（即可能被其他胺基酸所取代），這些發生變化的殘基可以提供追蹤演化的重要資訊。  胺基酸的取代並非總是隨機的。在某些蛋白質的一級結構裡，為了保持蛋白質的正常功能，僅能容許特定精氨酸的取代。而有些蛋白質的胺基酸變異性會比其他蛋白質來得高。  基於上述及其他原因，蛋白質彼此之間的演化速率會有差異性。

胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基，分別位於胜肽鏈狀結構兩端（圖3-15）。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起，因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效，如一些脊椎動物之激素（荷爾蒙）就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽，如胰臟激素－胰島素由兩條多肽組成，一條含30個胺基酸殘基，另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成，但另一些稱為多次單元（multisubunit）蛋白質者，則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起（表3-2）。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同，如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 （oligomeric）蛋白質；而相同的次單元則被稱為一個原聚體（protomers）。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起，例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。