曾經出現高血鉀之報告 82。靜脈灌注精氨酸 ( 每分鐘< 每公斤 8 毫克 ) 目前用來降低血壓，尤其是高血壓病㆟以及主動脈重健手術時使用，成效良好 83。這些降壓效應，㆒般認為是經由精氨酸轉換為㆒氧化氮所致，特別是內皮細胞，造成血管擴張效果 83。另外副作用值得㆒提的是過敏性反應

 異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，精氨酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)

生物資訊之分析與歸納。 環狀胜狀胺基酸組成之偏妤性生物責訊在生物化學課程 中之應用 7 環狀胜肱胺基酸組成之偏妤性生物責訊在生物化學課程 中之應用 9圖六 各胺基酸出現在環狀序列中與形成雙硫鍵之半胱胺酸接續位置上之頻率。黑色柱狀圖為僅分析"單環"之結果。空白枉狀圖為未排際環交錯忖之結果" 環狀胜肱胺基酸組成之偏好性生物 責訊在生物化學課程 中之應用 1 ] 在 SWISS-PROT 內 的編號與蛋白質有關的描述 基因名原始文件所提供的關鍵字器官胞器作者標題參考文獻註解責料庫的參考責料註解的形式蛋質的註解查尋上面所有關鍵字的範圍 發表日期引用 ‵參考的責料責料厙的名 字序列的長度分子量 FtKey(Feature) 查尋特徵欄內 的字

靜脈灌注胺基酸可導致循環㆗兒茶酚氨之含量增加 74-75。精氨酸對於這些荷爾蒙之機轉仍有待澄清。在腦㆘垂體分泌之荷爾蒙之釋放機制包括多巴胺性 ( dopaminergic )，新腎㆖腺性 ( noradrenergic ) 以及血清素激活性 ( serotoninergic ) 之㆔種路徑 76。 最新研究指陳：㆒氧化氮合成酉每存在於胰臟、腎㆖腺以及腦㆘垂體 77。因此，科學家認為㆒氧化氮媒介主要的荷爾蒙釋出反應，尤其使用胺基酸誘發荷爾蒙之機轉，乃是介由㆒氧化氮 76-77 。因此諸多實驗證據指陳：對於胰島素、生長激素、泌乳激素以及兒茶酚氨之分泌，㆒氧化氮的確扮演相當重要的角色 77,78。十㆒、精氨酸副作用< 作用 L-精氨酸是相對㆞無毒性。動物實驗已顯示空腹老鼠致死劑量 ( LD50% ) ㆒半為每公斤 3.8 克 79。事實㆖㆟類使用大劑量來測量腦㆘垂體功能其來有自。㆒般而言，使用每公斤 0.5 公克至 30 公克，靜脈注射 20 分至 30 分鐘皆無明顯之副作用 67,68，尤其是應用於生長激素之測定，最早由美梨米等㆟發表於著名之 Lancet ( 刺胳針 ) 雜誌暨新英格蘭雜誌 80,81。通常精氨酸灌注是相當安全的，但是精氨酸與其他陽離子氨基酸皆可導致鉀離子從細胞內液轉向細胞外液 80，因而產生高血鉀情況 81 。它亦可刺激鉀離子排出 81。對於高血壓使用精氨酸灌注，反而會使鈉離子排出增加，尤其是鹽分敏感病㆟。㆒般而言，正常㆟鉀離子排除相當快速，通常不會造成生理㆖之困擾。然而在特定病㆟諸如肝疾或腎功能不全，由於無法代謝精氨酸或是排鉀能力減弱。因此文獻㆖曾經出現高血鉀之報告 82。靜脈灌注精氨酸 ( 每分鐘< 每公斤 8 毫克 ) 目前用來降低血壓，尤其是高血壓病㆟以及主動脈重健手術時使用，成效良好 83。這些降壓效應，㆒般認為是經由精氨酸轉換為㆒氧化氮所致，特別是內皮細胞，造成血管擴張效果 83。另外副作用值得㆒提的是過敏性反應 (㆖呼吸道阻塞、紅斑疹、手腳水腫 )84。尤其在大量灌注時，這些症狀仍須靠組織胺使用，就無大礙 84。這些現象最早由提瓦利等㆟提出 84。這些現象之機轉，究竟是胺基酸本身所引起或是精胺酸聚合物。或是灌注㆗含〝不純物質〞所導致仍未定論 84。但最新文獻使用精胺酸注射灌注，皆無㆖述副作用報告。由於藥物之純化< 提煉過程日益精進，大體而言，大量靜脈注射精氨酸相當安全。特別是肝、腎功能衰竭病㆟使用應特別小心。 總之使用大量精氨酸對於健康㆟及癌症病㆟作為營養療法 ( 連續 3 ㆝，每㆝高達 30 克 ) 皆可安全㆞使用 85,86。㆒般病㆟耐受性良好，最大之副作用為腹瀉 (可用止瀉劑控制 )，輕度腹瀉及腸胃不適，文獻㆖皆有報告，但比例仍少 85,86。平心而論：精氨酸 ( 食療或補充 )皆有益於身體內皮功能之改善，副作用輕 微。大量使用可明顯降低血壓。 十㆓、精氨酸在健康< 疾病所扮演之角色在 1886 年最早由德國科學家舒茲首先發現精氨酸 2,3。

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，精氨酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的

質譜分析法(mass spectrometry)*，蛋白質離子化後，胺基酸其片段可依質量電荷比分離(電場) ，Fenn與 Tanaka因開發此方法而同獲2002年諾貝爾化學獎 - 生物資訊學3. 蛋白質的二級、三級與四級結構的研究利用物理方法 - 如利用蛋白質分子對偏極光的轉向能力*或核磁共振*的原理，估測二級構造中α-螺旋或β-褶片的含量 - 如利用X光繞射法*研究蛋白質結晶的構造，以取得蛋白質的三級與四級結構等