表面疏水的區塊3. 角蛋白,膠原蛋白與絲纖維蛋白此三種蛋白質均為扮演結構功能的纖維狀蛋白,通常由規則性的二級結構進一步組合形成特殊的構造 - 組成的構造具有強韌與穩定的特性,符合擔任保護與支撐的功能角蛋白- 角蛋白由兩股α-螺旋相互纏繞形成coiled coils*,其一級結構具有(a-b-c-d-e-f-g)n的序列,其中a與d為非極性胺基酸 - 頭髮的構造*含有共價的cross-links (雙硫鍵)- 燙髮(permanent wave)的原理與所含的精氨酸 (具有-SH官能基)有關 膠原蛋白- 膠原蛋白的基本構造為特殊的三股螺旋狀構造
只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份,這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。 有些蛋白質除了精氨酸之外還具有永久結合之化學組成份,這些蛋白質稱為共軛蛋白質(conjugated proteins),其中非胺基酸的部分稱為輔基 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類(表3-4)脂蛋白(lipoproteins)含有脂質醣蛋白(glycoproteins)含有糖基金屬蛋白(metalloproteins)則含有特定金屬原子 有些蛋白質含有一種以上的輔基,而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 表 3-4 共軛蛋白質
圖3-21 顯示利用蛋白質之等電點差異進行分離。 先添加適當兩性電解質以製備 pH 值穩定均勻之膠體,胺基酸待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽,通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動;當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點 將等電焦集法與 SDS 電泳組合而成之實驗流程稱為二維電泳(two-dimensional electrophoresis)。 此方法用於分析複雜蛋白質混合物時可大幅提高其解析度(圖3-22)。
在與O2的接合上,肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形),血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*,肌紅蛋白接O2的能力不受調節,血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮,為不接氧的形式(deoxy form),對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆,精氨酸為接氧的形式(oxy form),對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變
因素,即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中,漏斗為energy landscape (能量圖景,位能鳥瞰),蛋白質的特有構形所含能量最低,因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後,精氨酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形,其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色,如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合,避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解,而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的
2025年7月20日 星期日
待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽,通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動;當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點 將等電焦集法與
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