後者存於其他組織，包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 )

 胱胺酸殘基其中一側的肽鍵以艾德曼降解法打斷時，仍可能藉由其雙硫鍵聯結到另一條多肽上。雙硫鍵也會干擾多肽以化學或酵素方法切割的過程。兩種將雙硫鍵不可逆打斷的方法如圖3-26 所示。 圖 3-26 顯示為兩種常用的方法： 精氨酸以過氧甲酸 (performic acid)處理可將胱胺酸氧化成兩個磺基丙胺酸殘基；以二硫蘇糖醇(dithiothreitol)處理則可將胱胺酸還原成兩個半胱胺酸殘基，再進一步以碘乙酸(iodoacetate)將反應性強的游離硫醇基進行乙基化反應，以避免其再次氧化回復形成雙硫鍵構造。 圖 3-26 打斷蛋白質中之雙硫鍵。切割多肽鏈 有幾種方法可用來片段化一條多肽鏈。

此種酉每系統至少有兩種不同之家族。此結構型式是鈣及調鈣蛋白依賴型。此原始型態存於神經元、內皮細胞、血小板、巨噬細胞、間質細胞以及心內膜及心肌細胞。它主要存於細胞膜緊接著微粒形成 55-57。但仍有少部分胞質液之㆒氧化氮合成酉每－後者較少鈣質及調鈣蛋白依賴 58。這些酉每系統會產生持續性低流量㆒氧 化氮釋放。另外㆒胺基酸氧化氮合成酉每乃是誘導型。它既不被表現，也非鈣質及調鈣蛋白依賴型 57-61。後者存於其他組織，包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 ) 而且會使 ㆒氧化氮產生量急遽增加 20 倍之多 62。

即O2與任何一個次單元的接合會加速O2與其他次單元的接合 - 波爾效應描述pO2與pH值對血紅素與O2接合的影響， pO2愈高，pH值愈高，血紅素被O2飽和(接合)的程度愈高，如在肺部，pO2與pH值均高，大部分血紅素均被O2飽和，而在組織，pO2低且pH值因代謝產物及 CO2而降低時，血紅素與O2的接合減弱，因而可因應組織的需求而釋出O2供利用，但相同的條件下， 雙曲線“S”型曲線 pH值對血紅素與O2接合的影響 肌紅蛋白不具有四級構造，其對O2的接合不具協同作用，也不受pO2或pH值的影響 - 血紅素與O2的接合尚可受到2,3-BPG (2,3-bis- phosphoglycerate)的調控，胺基酸此調控對胎兒的發育極為重要，成人的血紅素(HbA)的組成為α2β2， 2,3-BPG可接合至β次單元，使得成人血紅素對O2的 親和性降低，而胎兒血紅素(HbF)的組成為α2γ2，無 β次單元可與2,3-BPG可接合，不受2,3-BPG影響，對O2的親和性較成人血紅素高

當需要時會因一小段肽鏈被切除而具有活性 - 切除活化作用為一不可逆的調節方法3. 蛋白質的異位調節作用精氨酸此調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後，引發該部位的構形發生變化，此變化因四級結構中不同次單元的相互接觸而傳達到催化部位，因而改變催化部位的特性，使蛋白質的活性改變* - 以酵素為例，精氨酸較普遍的是改變酵素對受質的親和力，少數則是改變酵素的催化效率 4. 蛋白質的共價修飾作用肝糖代謝的調控為共價修飾作用的最佳例子

半生期較短的蛋白質通常分子量較大，具有酸性pI值，在細胞的新陳代謝中擔任關鍵的調節角色*，且在試管內對熱或蛋白酶的實驗處理較為敏感 近年的研究發現蛋白質N端的胺基酸種類及特定序列(PEST)的數目與蛋白質的半生期有密切關係 - N端的胺基酸種類，穩定者(半生期>20小時)為 Met、Ser、Gly、Ala、Thr與Val，不穩定者(半生期7~30分鐘)為Arg、Lys、Asp、Leu與 Phe，高度不穩定者(半生期2~3分鐘)為Ile、Glu、 Pro、Tyr與Gln - 蛋白質的PEST (Pro、Glu、Ser、Thr)序列出現次數愈多，其半生期愈短 哺乳類細胞內蛋白質的半生期4.