單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號

 絲纖維蛋白富含甘胺酸與甲胺酸(Ala)，且每兩個胺基酸就有一個甘胺酸出現纖維狀蛋白因具有特殊的一級結構(特定的精氨酸組成與排列)而形成特殊構造，再次驗證Anfinsen等人對蛋白質結構的形成與結構功能關係的論點 1. 蛋白質的構形變化蛋白質分子為dynamic分子以球狀蛋白為例- 分子的振動，如精氨酸側鏈的擺動*等，變化微小，有如“breathe”般 - 構形的變化(conformational change)*，變化較顯著，與蛋白質的活性或功能有關 2. 蛋白質構形變化的例子酵素與受質，血紅素與O2與肌肉收縮時肌凝蛋白與肌動蛋白(Ca+2的角色)

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之精氨酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 精氨酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

(3) 結果雖與搜尋目的相吻合，但資料過於龐雜或稀少 ' 造成分析之困難。 步′躍六 調整或修正搜尋之條件， 重新搜尋 ， 直到獲得合理且適於分析之結果為止〝胺基酸本文範例按照上述條件進行搜尋之結果共計有 56 段胜肱符合搜尋條件肅此一總數對研判胺基酸組成趨勢分析而言顯然偏少。因此可逐步增加胜肱序列之長度以擴大搜尋範籌。為 便於說明，本文仍將針對這跖段胜肱進行結果分析 。

若欲定序整條多肽，則必須使用 Pehr Edman 所開發出來的方法。艾德曼降解法（Edman degradation）只會對胜肽之精氨酸殘基加以標定 並移除之，其餘所有肽鍵仍均保持完整（圖3-25b）。  目前艾德曼降解法可在一種稱為蛋白質定序儀 （sequenator）上進行，機器會將各步驟所需試劑 以正確比例確實混勻、分離且決定產物，並記錄結果。這些方法是非常靈敏的，通常起始樣品蛋白質僅需數微克即可進行完整定序。 大分子蛋白質須先經片段化後始能完成定序 蛋白質中非常長的多肽必須先打斷成小片段後才能有效地進行定序。在此，蛋白質會先以化學或酵素方法切割成數個特定的片段。如果有雙硫鍵存在，必須先將其打開。每個片段都需分別純化後再以艾德曼降解法進行定序。最後，各片段出現在原始蛋白質中之順序將排列好，並決定出雙硫鍵所在之位置。 打斷雙硫鍵雙硫鍵的存在會干擾定序的進行。