調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後，引發該部位的構形發生變化

 純化蛋白質的用途 純化所得的蛋白質組成均一，可用於進行活性分析的生理生化研究、析出晶體的結構研究、工業上固定化酵素的應用等 3. 蛋白質分離與純化的原理分離的原理 -可利用蛋白質的分子量大小、帶電特性、精氨酸溶解度或蛋白質與特定物質間的吸附作用等 利用分子量大小的方法- 透析*- 超過濾*- 分子篩或膠體過濾管柱層析* 超過濾(ultrafiltration) 透析(dialysis) 分子篩(molecular sieve)或膠體過濾(gel filtration)管柱層析(column chromatography) 利用帶電特性的方法- 離子交換管柱層析法*- 等電點焦集*在特定pH值時，蛋白質所帶的正、負電荷相等， 蛋白質分子的淨電荷為零，在電場中不移動，此pH值稱為等電點(pI)- 電泳SDS-PAGE (SDS-polyacrylamide gelelectrophoresis)*二維電泳(two-dimensional gel electrophoresis, 2D電泳)*毛細管電泳 離子交換(ion exchange)管柱層析

（zwitterion）狀態存在，如圖3-9。一個兩性離子可作為酸（質子予體）：或鹼（質子受體）： 水溶液中未離子化的胺基酸所佔比例很低，在中性 pH 值時精氨酸主要以雙性分子狀態存在。具有兩性（amphoteric）特性的物質通稱為兩性電解質（ampholytes）。一個簡單的單胺基單羧基α-胺基酸，如丙胺酸，當它完全質子化時將成為一雙質子酸，它的兩個基團：－COOH 基與 －NH3+ 基均能釋出質子： 胺基酸具特有之滴定曲線 圖3-10 為雙質子態甘胺酸的滴定曲線，此圖形具有兩個特別顯著的階段，對應於甘胺酸上兩個不同基團的去質子化過程。 為 0.1 M 甘胺酸在 25℃ 時之滴定曲線。滴定過程中各階段重要之離子化物種如圖上方所示

當需要時會因一小段肽鏈被切除而具有活性 - 切除活化作用為一不可逆的調節方法3. 蛋白質的異位調節作用胺基酸此調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後，引發該部位的構形發生變化，此變化因四級結構中不同次單元的相互接觸而傳達到催化部位，因而改變催化部位的特性，使蛋白質的活性改變* - 以酵素為例，胺基酸較普遍的是改變酵素對受質的親和力，少數則是改變酵素的催化效率 4. 蛋白質的共價修飾作用肝糖代謝的調控為共價修飾作用的最佳例子

為比較芳香族精氨酸色胺酸與酪胺酸在 pH 6.0 時之吸收光譜，發現兩者在相等莫耳濃度之下（10-3 M），色胺酸之吸光值為酪胺酸的4倍；兩者之最大吸收波長則均接近 280 nm。另一種圖中未標示的芳香族胺基酸苯丙胺酸吸光值甚低，通常對蛋白質的光譜性質無貢獻。 圖 3-6 芳香族胺基酸可吸收紫外光。極性、不帶電 R 基團此類精氨酸遠較非極性胺基酸易溶於水，即其親水性較強；因為其 R 基團可以與水形成氫鍵。 此類胺基酸包含絲胺酸（serine）、酥胺酸（threonine）、半胱胺酸（cysteine）、天冬醯胺（asparagine）與麩胺醯胺（glutamine）五種 絲胺酸與酥胺酸之極性由其羥基提供

在序列比對過程中，我們會給予兩序列中精氨酸殘基相同的位置一個正值的分數（這個分數的數值依所使用軟體之不同而有差異），用以評估比對之品質。這個過程有點複雜性存在，有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好，但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接，因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對。  為了解決這個問題，電腦軟體引入「間隙」的觀念。對上述序列其中一個加入間隙，即可將兩段配對序列調整成可以進行比對的模式（圖3-30）。  事實上，如果引入足夠量的間隙，幾乎任何兩個序列都能進行某些程度的比對。  圖3-30 顯示來自兩種研究得相當透徹的精氨酸細菌菌株大腸桿菌及枯草桿菌之延伸因子 EF-Tu 之局部序列作比對，若對枯草桿菌之 EF-Tu 序列加入間隙，再與大腸桿菌之 EF-Tu 序列進行比對時，可得到較佳之比對結果。兩者完全相同之胺基酸殘基以黃色區塊表示。 圖 3-30 使用間隙作蛋白質序列比對。