顯示高度相似的立體結構與其同為攜氧蛋白的功能有關 (結構與功能高度相關)肌紅蛋白與血紅素β次單元的三級結構比較 血紅素具有四級構造對其功能的影響- 在不同的O2濃度(O2分壓, pO2)下，O2和血紅素的接合關係呈現“S”型曲線

 胺基酸簡介胺基酸基本結構是含㆒胺基 ( NH2 ) 以及㆒羧基 ( COOH ) 以及㆒氧原子連結 2 個碳原子。附屬部分 ( R )，稱之為副鍵，通常它表現出每㆒胺基酸獨特之功能及屬性。此項結構對於所屬胺基酸㆒體通用，僅有甘胺酸為同質異構。世㆖有超過 300 種胺基酸存在，但僅有 20 種存在於動物性蛋白質(甘胺酸除外)皆是左旋結構。傳統㆖胺基酸存於動物蛋白質並分為必須胺基酸及非必須胺基酸兩類 ( 見表㆒ )。必須胺基酸無法內因性合成因此在食物㆗攝取是必須的。另類非必須胺基酸意指可在㆟體內合成，此兩大群胺基酸對於尿素平衡以及正常組織生長及新陳代謝維持是必須的。飲食攝取以及身體本身合成胺基酸以利維持整體胺基酸含量。多餘量之胺基酸從尿量排除。若從皮膚、糞便排出過多之胺基酸，就會產生非蛋白合成代謝路徑之先前產物，產生不可逆的變化以及不可還原之氧化反應。食物胺基酸之不平衡供應會導致組織修復減緩的結果。然而過多攝取或特殊胺基酸存在會導致組織及器官毒性。吾㆟已知在特殊情況㆘ ( 譬如：敗血症、創傷、成長 )，內因性可以合成之胺基酸，統稱為非必須性。後者對於㆟體尿素需求是不充足的。也因此，除非這些胺基酸存在於食物㆗，不正常的組織蛋白質代謝終究會發生。而這些胺基酸通常基本㆖會被稱為〝必須的。也因此大部分胺基酸大體分為必須及非必須兩類。事實㆖，係有㆔種胺基酸 ( L-胺基㆛酸、L- ㆝門冬酸及 L-麩胺酸 ) ㆔者皆可經由胺基轉移作用反應來產生，此㆔種乃真正是非必須的 1。

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 精氨酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

α次單元與β次單元的胺基酸結構雖非完全相同但極為類似，且其個別的立體構造也分別與肌紅蛋白類似*，顯示高度相似的立體結構與其同為攜氧蛋白的功能有關 (結構與功能高度相關)肌紅蛋白與血紅素β次單元的三級結構比較 血紅素具有四級構造對其功能的影響- 在不同的O2濃度(O2分壓, pO2)下，O2和血紅素的接合關係呈現“S”型曲線*，而O2和肌紅蛋白間的接合關係則呈現“雙曲線”型關係 - 血紅素的4個次單元與O2的接合具有正的協同作用，

運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應，如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例，可將之直接萃取出來純化之，不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 胺基酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱；各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化，包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離， SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用，或組合使用（二維電泳）以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。

胜肽片段排序 先將蛋白質以非胰蛋白酶之另一種蛋白酶或化學試劑加以切割（如溴化氰CNBr僅會切割甲硫胺酸羧基端之肽鍵），以此第二種方法得到之胜肽片段也如同前述加以定序及分離。  兩種方法得到之胜肽片段均完成定序之後，將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何。進行兩種方法也有助於排除個別定序上的可能錯誤，如果第二種方法完全無法獲得任何與第一種方法具連續性重疊的序列，則必須嘗試第三、甚至第四種切割方法，以獲得必要的重疊序列。  圖3-27 顯示切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。首先決定出蛋白質樣品之精氨酸組成及其胺基端殘基。緊接著將可能有的雙硫鍵還原，以使定序有效進行。在此例中，蛋白質分子僅有兩個半胱胺酸殘基，因此只有一對可能之雙硫鍵形成位置。當多胜肽含有三個或以上的半胱胺酸殘基時，則必須考慮更多可能之組合方式產生雙硫鍵之位置。 圖 3-27 切割蛋白質、定序及胜肽片段排序