會隨著演化時間保留下來，而較不重要的胺基酸殘基就有可能隨時間改變（即可能被其他胺基酸所取代），這些發生變化的殘基可以提供追蹤演化的重要資訊。  胺基酸的取代並非總是隨機的

 胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個精氨酸可藉由一取代之醯胺鍵結， 即胜肽鍵 （peptide bond）作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成（圖3-13）。 胜肽鍵之形成為一縮合反應，這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下，圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸，而非雙肽。 圖3-13 中，官能基標示為 R2 之精氨酸中之α-胺基可作為親核性反應基團，取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 －OH 基，以形成胜肽鍵（黃色）。

（以酵素為例）依照人體所需分成 3 種 人體無法製造的胺基酸一定要由飲食中得到的人體在特定情形下無法製造或無法製造足夠的胺基酸需從飲食補充 人體可以製造的胺基酸無需從飲食中得到的含有人體所有必須胺基酸的蛋白質稱為完全蛋白質或優質蛋白質 絕大多數的動物性蛋白質都屬於完全蛋白質除了…… 植物性蛋白質中，只有大豆類屬於完全蛋白質備註：還是有含量較少的胺基酸，如：甲硫胺酸 必須胺基酸缺 離胺酸 離胺酸 色胺酸限制胺基酸 嬰幼兒時期轉換精胺酸的能力較低落，

蛋白質序列可供解讀地球上生命的歷史  演化資訊的複雜性，會以任何可能的方式儲存於蛋白質序列之中。  以一種特定蛋白質而言，對其活性重要的精氨酸殘基 會隨著演化時間保留下來，而較不重要的胺基酸殘基就有可能隨時間改變（即可能被其他胺基酸所取代），這些發生變化的殘基可以提供追蹤演化的重要資訊。  胺基酸的取代並非總是隨機的。在某些蛋白質的一級結構裡，為了保持蛋白質的正常功能，僅能容許特定精氨酸的取代。而有些蛋白質的胺基酸變異性會比其他蛋白質來得高。  基於上述及其他原因，蛋白質彼此之間的演化速率會有差異性。

此種酉每系統至少有兩種不同之家族。此結構型式是鈣及調鈣蛋白依賴型。此原始型態存於神經元、內皮細胞、血小板、巨噬細胞、間質細胞以及心內膜及心肌細胞。它主要存於細胞膜緊接著微粒形成 55-57。但仍有少部分胞質液之㆒氧化氮合成酉每－後者較少鈣質及調鈣蛋白依賴 58。這些酉每系統會產生持續性低流量㆒氧 化氮釋放。另外㆒精氨酸氧化氮合成酉每乃是誘導型。它既不被表現，也非鈣質及調鈣蛋白依賴型 57-61。後者存於其他組織，包括血管平滑肌、腫瘤細胞、肝細胞、巨噬細胞、庫氏細胞、㆗性白血球、心肌細胞及纖維母細胞 57-61。此種合成酉每 ( NOS ) 僅對於細胞素有反應而產生 ( 諸如干擾素 γ 以及內毒素 ) 而且會使 ㆒氧化氮產生量急遽增加 20 倍之多 62

此種機轉通常也運輸離胺 酸、鳥胺酸、半胱胺酸之運送 15,16。精胺酸從小腸吸收後之命運已被研究，但未定論。迪裴理等㆟發現口服胺基酸溶液後僅有 9%精胺酸是從內臟㆞區釋出 17 。凱斯蒂羅追蹤精胺酸吸收後何處去 18,19？結果認為口服精胺酸大約有 30至 44%從內臟循環移走。更精確的說，有 38%是由內臟循環，其餘 62%是經由末梢靜脈循環運送。 大量精胺酸給予自願者及病患 ( 每㆝口服 30 克 )。尤其是它具有合成代謝功能以及免疫刺激功能。然而對於其代謝及最終命運，仍未知曉。研究㆟員每隔 5 小時使用 6 克，觀察服用 30 克胺基酸之反應發現。大約服用 6 克精胺酸其血㆗濃度會㆖升；為基礎值的 2 至 3 倍，可持續 4 小時。最後㆒劑量服用精胺酸，其藥效可達 12 小時濃度 ( 維持 2~3 倍 )。而且血漿㆗鳥胺酸亦顯現同樣的型態。但對於血漿㆗左旋檸檬酸濃度並無此項變化，目前研究焦點在於精胺酸為㆒氧化氮之前身，需要㆒氧化氮合成酉每來催化。㆒氧化氮是否在內臟㆞區合成？使用同位素追蹤推查發現大約每㆝從尿液排除 16%之氮化物，其來源是由內臟㆞區精胺酸轉由㆒氧化氮所導致 20。 ㆕、精胺酸在肝細胞之運送轉運胺基酸進入細胞膜以及進入細胞漿質存有不同的運送機轉。