如發生在多個部位時，與同一種親和基接合的能力可能相同或不同，因此產生了接合的協同性，此種關係稱為同質性效應，如血紅素與O2的接合 一個蛋白質分子內也可有不同種類的親和基接合部位

 等電點交集(isoelectric focusing) 膠體電泳(gel electrophoresis) SDS-PAGE可用於估測蛋白質分子量 2D電泳 利用溶解度的方法- 鹽析法*利用非專一性吸附作用的方法- 活性碳 - 磷酸鈣利用專一性吸附作用的方法- 如抗體與抗原或酵素與受質間的專一性接合特性 - 親和力管柱層析* 鹽析法(salting out) 1. 一級結構是(各)多肽中胺基酸的組成與排列次序*2. 二級結構是多肽因連接各精氨酸的肽鍵(peptide bond)間產生氫鍵，而形成重複出現的特殊結構如α-螺旋與β-褶片 肽鍵的構造與特性- -C α -Co-N- C α -- 具部份雙鍵特性*，為一平面構造(amide plane, peptide plane)，自由旋轉角度為Φ與Ψ 肽鍵因共振而無法自由旋轉, 具“部分雙鍵”特性 由Ramachandran plots預測的各種構造

蛋白質與親和基的接合多經由非共價作用力，因此接合為一可逆的過程每個蛋白質與同一種親和基的接合可發生在分子內的一個或多個部位 - 如發生在多個部位時，與同一種親和基接合的能力可能相同或不同，因此產生了接合的協同性，此種關係稱為同質性效應，如血紅素與O2的接合 一個蛋白質分子內也可有不同種類的親和基接合部位- 不同親和基的接合部位在親和基接合時，會有相互溝通(cross-talk)的特性，此種關係稱為異質性 效應，如血紅素與O2的接合受2,3-BPG及波爾效應的影響3.

蛋白質之共價結構The Covalent Structure of Proteins  一級結構之差異尤其重要每一種蛋白質都有特定的胺基酸殘基個數與組成序列 蛋白質之功能決定於其胺基酸序列每一種蛋白質均具有獨特的立體構造，而此結構也決定了獨特的功能。每一種蛋白質也都具有獨特的胺基酸序列。  雖然蛋白質中有些區域的序列即使差異很大，都不會 影響其生物功能。但大多數蛋白質序列中，都具有對功能極為重要的區域，且這些序列具有高度保留性。全序列中扮演特定角色的部分在蛋白質之間差異甚大，它們負責決定序列與三級結構之間的關係，以及結構與功能間之關係。 數以百萬計之蛋白質其胺基酸序列已訂定

純化蛋白質的用途 純化所得的蛋白質組成均一，可用於進行活性分析的生理生化研究、析出晶體的結構研究、工業上固定化酵素的應用等 3. 蛋白質分離與純化的原理分離的原理 -可利用蛋白質的分子量大小、帶電特性、精氨酸溶解度或蛋白質與特定物質間的吸附作用等 利用分子量大小的方法- 透析*- 超過濾*- 分子篩或膠體過濾管柱層析* 超過濾(ultrafiltration) 透析(dialysis) 分子篩(molecular sieve)或膠體過濾(gel filtration)管柱層析(column chromatography) 利用帶電特性的方法- 離子交換管柱層析法*- 等電點焦集*在特定pH值時，蛋白質所帶的正、負電荷相等， 蛋白質分子的淨電荷為零，在電場中不移動，此pH值稱為等電點(pI)- 電泳SDS-PAGE (SDS-polyacrylamide gelelectrophoresis)*二維電泳(two-dimensional gel electrophoresis, 2D電泳)*毛細管電泳 離子交換(ion exchange)管柱層析

膜蛋白(多為球狀蛋白)，可形成通道控制物質進出(如運輸蛋白與離子通道)，可參與外界訊號的傳遞 (如激素的受體蛋白)，可參與能量的產生(如細胞呼吸鏈與ATP合成酶) 依組成- 簡單蛋白只含胺基酸- 複合蛋白*除含胺基酸外尚有其他成份 脂蛋白醣蛋白血基質蛋白 核黃蛋白金屬蛋白 1.當分析特定蛋白質的結構與功能時，需將此蛋白質由其存在的環境(如細胞抽取液)中分離出，此即蛋白質的純化 蛋白質純化是利用一系列步驟保留樣品中的特定蛋白質而同時將其他蛋白質移除的過程2.