供給精氨酸以及甘胺酸可造成組織生長以及肌酸酐合成。尤有進者，若兩者同時給予其效果更為加成。對於健康㆟若給予甘胺酸及精氨酸，則可證實血漿㆗肌酸酐及肌酸會大量增加，但尿㆗排除量

 顯示牛胰島素(Bovine insulin)之精氨酸序列。兩條多肽鏈以雙硫鍵加以聯結。  A 鏈之序列在人類、豬、狗、兔及抹香鯨中是完全相同的  B 鏈則在牛、豬、狗、山羊與馬中完全相同 3-24 牛胰島素之精氨酸序列。  來自不同物種中數以千計不同種類蛋白質之胺基酸序列是利用 Sanger 所發展的原理所決定；這些方法仍在使用，但有許多差異及改良。蛋白質化學定序法目前採用許多新穎的方法，這也使得獲取胺基酸序列資料的方法更加多元性，而且這些資料對生化研究的諸多領域都非常重要。 短多肽可利用自動儀器進行定序

人類PrP蛋白單體(左)與雙聚體(右)形式 1. 肌紅蛋白與血紅素肌紅蛋白(myoglobin, Mb)- 肌紅蛋白負責肌肉細胞內O2的輸送與儲存，屬功能性蛋白質，含153個胺基酸與血基質* 肌紅蛋白的結構* 由X光晶體繞射的結果研判得知，整個肌紅蛋白分子為球狀，摺疊十分緊密，其中75%為α-螺旋構造，血基質約位於蛋白分子的中心並以所含的Fe+2與O2接合進行輸送及儲存O2 - Kendrew因解出結構的貢獻而獲得1962年諾貝爾化學獎 血紅素(hemoglobin, Hb)- 血紅素在肺與組織細胞間擔任O2的輸送*血紅素具有四級構造*，由兩個α次單元與兩個 β次單元構成一個四面體的立體排列，組成的α次單元 (含有141個胺基酸)與β次單元(含有146個精氨酸)的分子中心，分別含有血基質可與O2接合 - Perutz因解出構造而與Kendrew同獲諾貝爾獎

氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響，游離的血基質，其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1，而肌紅蛋白與血紅素*，其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上，精氨酸肌紅蛋白負責O2的儲存，血紅素負責O2的輸送* - 在結構上，肌紅蛋白具有三級構造，血紅素具有四級構造(α2β2)

部分肌酸量是來自於食物 48。其餘的從肝、腎、胰臟內因性生成。其來源有：精胺酸、甘胺酸以及㆙硫胺酸。 在整個合成路徑㆖，精胺酸作為㆒醯胺供應者，將精氨酸基轉移形成胍基㆚酸鹽以及鳥胺酸 49。㆘㆒步驟乃是㆙基與胍基㆚酸鹽結合利用㆙基供應形成 S-腺性㆙硫胺酸。後者形成肌酸酐以及 S-㆙基同胱氨酸 49。 動物食物㆗供給精氨酸以及甘胺酸可造成組織生長以及肌酸酐合成。尤有進者，若兩者同時給予其效果更為加成。對於健康㆟若給予甘胺酸及精氨酸，則可證實血漿㆗肌酸酐及肌酸會大量增加，但尿㆗排除量 ( 肌酸酐< 肌酸 ) 並不增加。顯示出增加的肌胺酸形成乃是由肌肉吸收。更多的研究仍是必須的，以利證實此種效應及機轉。 八、精氨酸與嘧啶合成胺基酸磷酸是由肝臟兩種酉每合成，㆒是胺㆙基磷酸合成酉每 ( CPSI )( 第㆒型 ) 存在於粒腺體以及肝細胞細胞漿質之胺㆙基磷酸合成酉每 ( CPSII ) ( 第㆓型 )。由第㆒型 CPSI 產生之胺㆙基磷酸乃是用來尿素合成 50，由第㆓型 CPSII乃是與嘧啶合成有關，使用麩胺為尿素氮的來源 51。然而，某些研究指陳 80%以㆖之胺㆙基磷酸最終形成嘧啶，大部分是從粒腺體所衍生 52。 胺㆙基磷酸合成發生後緊接著是㆒系列反應直至乳清酸形成 ( 圖㆕ )。再接㆘來為脫羧基作用 ( Decarboxylation )，接著加入核 酸磷酸以及磷酸原子。最後導致核酉每酸 ( 嘧啶核 ) 形成，後者用於 DNA 以及 RNA 之形成 ( 去氧核醣核酸之形成 )53。 九、精氨酸與㆒氧化氮合成精氨酸經由㆒氧化氮合成酉每作用產生瓜胺酸及㆒氧化氮 ( 圖五 )

在序列比對過程中，我們會給予兩序列中精氨酸殘基相同的位置一個正值的分數（這個分數的數值依所使用軟體之不同而有差異），用以評估比對之品質。這個過程有點複雜性存在，有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好，但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接，因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對。  為了解決這個問題，電腦軟體引入「間隙」的觀念。對上述序列其中一個加入間隙，即可將兩段配對序列調整成可以進行比對的模式（圖3-30）。  事實上，如果引入足夠量的間隙，幾乎任何兩個序列都能進行某些程度的比對。  圖3-30 顯示來自兩種研究得相當透徹的精氨酸細菌菌株大腸桿菌及枯草桿菌之延伸因子 EF-Tu 之局部序列作比對，若對枯草桿菌之 EF-Tu 序列加入間隙，再與大腸桿菌之 EF-Tu 序列進行比對時，可得到較佳之比對結果。兩者完全相同之胺基酸殘基以黃色區塊表示。 圖 3-30 使用間隙作蛋白質序列比對。