因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異

 此反應需要粒腺體酉每尤其是胺㆙醯磷酸合成酉每 ( I ) 34。而胺㆙醯磷酸與左旋鳥胺酸形成瓜胺酸。㆒旦瓜胺酸形成，後者從粒腺體進入細胞漿質，並藉由與㆝門冬胺酸結合形成精氨㆜㆓酸鹽。而精氨㆜㆓酸鹽經過水解產生左旋精氨酸。它經由溶解酉每亦可產生㆜烯㆓酸鹽。尿素循環之最後㆒步是左旋精氨酸經由精氨酸酉每轉化為尿素及 L-鳥胺酸。肝臟體內精氨酸酉每活性相當高經由尿素循環以可使氨素很快的去毒性 35。很重要的是吾㆟必須認知精氨酸酉每分佈於不同組織當㆗。而尿素循環㆗其他酉每並非如此。藉此機轉所產生的尿素經過循環到達腎臟並且排出。但是鳥胺酸會轉送回去經過粒腺體膜啟動再循環，如圖㆒所示。 2. 腎臟精氨酸之合成動物實驗已經證實腎臟在左旋胺基酸之合成扮演相當重要的角色。在肝臟㆗所製造之精氨酸其功能為主要的媒介 ( ㆗間物質 ) 以及在尿素循環㆗為氮素供應 者角色。因此肝臟需要大量的精氨酸酉每 36。若是肝臟製造過量的瓜胺酸，則後者會被運送到腎臟作為左旋精氨酸合成之前身 37。然而左旋瓜胺酸㆒為著腎臟精氨酸合成是腸內細胞。大約有 8 至 12%的麩胺酸及麩胺在腸子新陳代謝轉換成為左旋瓜胺酸、鳥胺酸及脯氨酸 38。後㆔者會再進入循環。而瓜胺酸會被腎臟吸收 35 ( 圖㆓ )。然而腎臟缺乏或含有少量之鳥胺酸胺基㆙醯轉移酉每 ( 其他組織很少，肝臟例外 )。因此它不能有效的將鳥胺酸轉化為瓜胺酸 39。腎臟的生化環境特別是精氨酸活性低，是有利於精氨酸之合成 40,41。尤有進者，精氨酸合成酉每是位於腎臟之皮質。而 85%之精氨酸是位於腎臟酉每質 41。腎臟合成精氨酸之主要限制因子是瓜胺酸之利用率 42。 富勒氏早在 1973 年在美國生理學雜誌發表老鼠動物實驗專文指陳腎臟在精氨酸合成之重要性 37。使用瓜胺酸 ( 放射線活性標記 ) 靜脈注射於動物 ( 不管有無功能之腎臟 )，接㆘來評估進入組織蛋白之含量。結果發現只有功能好的腎臟能將精氨酸溶入組織之蛋白質內。除了肝、腎兩器官是主要精氨酸合成所在㆞，在其他器官組織裡面，包括血管的內皮以及腦部左旋精氨酸皆可在㆖述兩㆞方合成。合成之主要元素為㆔種胺基酸：L-精氨酸、甘胺酸及 L-㆙硫胺酸。在此路徑合成當㆗，精氨酸為醯胺 ( amide ) 供給者。使甘胺酸得以醯胺基化形成胍基 ㆚酸鹽(Guanidimoacetate ) 以及 L-鳥胺酸 49。㆘步反應包括胍基㆚酸鹽㆙基化產生㆙基之供應者，S-腺性㆙硫胺酸。最後步驟導致肌酸與 S-腺性同胱氨酸形成 49。動物實驗㆗飲食添加 L-精氨酸或甘胺酸皆顯示可導致生長及肌酸形成增加。尤有進者，精氨酸與甘胺酸合併使用效果將有加強作用。在健康㆟服用相當大量的精氨酸及甘胺酸後，則肌酸及肌酸酐於血漿< 尿液㆗大量增加。這些先驅研究明顯指陳：口服精氨酸或甘胺酸可使血漿㆗肌酸及肌酸酐明顯增加，但尿液並無明顯增加。推測是經由骨骼肌肉吸收所導致。但此種機制仍尚待進㆒步研究證實。總之，精氨酸在腎臟肌酸< 肌酸酐代謝㆗扮演主要角色，自不待言。 六、精胺酸與聚胺 ( polyamine ) 合成精胺酸是聚胺 ( 包括精素與胺基酸 ) 生化合成之前身。聚胺是低分子量物質，幾乎可發現於所有細胞。聚胺如何形成早在 1981 年威廉堯許等學者已歸納出聚胺形成之來龍去脈 43，本文僅擇要說明。 在哺乳動物細胞內，聚胺合成之前身之㆒乃是左旋鳥胺酸。

胜肽可由其離子化行為加以區分胜肽僅具一個游離胺基與一個游離羧基，分別位於胜肽鏈狀結構兩端（圖3-15）。這些基團在胜肽中也如同它們在游離態時一樣可以離子化，但其解離常數不同於胺基酸，因為此時帶相反電荷之基團並非聯結在同一個α碳原子上。其他不在末端上的胺基酸之α-胺基與α-羧基均以肽鍵共價聯結在一起，因此無法離子化，也不會對胜肽之整體酸鹼行為作出任何貢獻。 顯示此四肽具有一個游離α-胺基、一個游離 α-羧基與兩個離子化 R 基團。在 pH 7.0 時可離子化基團以紅色表示。 四肽具生物活性的胜肽與多胜肽之大小差異甚鉅許多小分子胜肽在極低濃度就能發揮功效，如一些脊椎動物之激素（荷爾蒙）就是小分子胜肽。  較大一些的胜肽稱為小多肽或寡肽，如胰臟激素－胰島素由兩條多肽組成，一條含30個胺基酸殘基，另一條則為21個。 有些蛋白質由單一多肽鏈組成，但另一些稱為多次單元（multisubunit）蛋白質者，則由兩條或以上的多肽以非共價性鍵結聯結在一起（表3-2）。多次單元蛋白質中的每條個別多肽可能完全相同或不同，如果至少有兩個相同次單元組成之蛋白質稱為寡聚化 （oligomeric）蛋白質；而相同的次單元則被稱為一個原聚體（protomers）。 表 3-2 一些蛋白質之分子資料 有些蛋白質是由兩條或以上之多肽鏈以共價性方式鍵結在一起，例如胰島素的兩條多肽鏈是以雙硫鍵聯結在一起。

（以酵素為例）依照人體所需分成 3 種 人體無法製造的胺基酸一定要由飲食中得到的人體在特定情形下無法製造或無法製造足夠的胺基酸需從飲食補充 人體可以製造的胺基酸無需從飲食中得到的含有人體所有必須胺基酸的蛋白質稱為完全蛋白質或優質蛋白質 絕大多數的動物性蛋白質都屬於完全蛋白質除了…… 植物性蛋白質中，只有大豆類屬於完全蛋白質備註：還是有含量較少的胺基酸，如：甲硫胺酸 必須胺基酸缺 離胺酸 離胺酸 色胺酸限制胺基酸 嬰幼兒時期轉換精胺酸的能力較低落，

蛋白質的消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶蛋白質的消化吸收後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和胺基酸，最後被腸道吸收 蛋白質的消化吸收所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝

有些胺基酸併入蛋白質後可經轉譯後修飾作用*加上其他官能基，此修飾作用與蛋白質的功能有關，如凝血因子與膠原蛋白等 蛋白質的大小-蛋白質分子量的範圍廣，如胰島素含51個胺基酸，細胞色素c含104個精氨酸，血紅素含574個 胺基酸，肌聯蛋白(titin)則含26,926個胺基酸特殊胺基酸- 轉譯後修飾作用 4. 蛋白質的分類依外觀形狀與溶解度- 球狀蛋白，擔任功能性角色，以酵素最為重要 - 纖維狀蛋白，擔任結構支撐或保護性角色，如皮膚、韌帶、軟骨等構造的膠原蛋白，蠶絲的絲蛋白與頭髮的角蛋白等