組成將胜肽或蛋白質進行酸水解將生成游離 α-胺基酸之混合物。當完全水解時，每種蛋白質分別會產生特定比例之含有不同胺基酸之混合物。 所列為將牛細胞色素 c (Bovine cytochrome c)與胰凝乳蛋白酶原

  (a)已知分子量之蛋白質標準品經電泳分離如第一行所示，這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量。 胺基酸等電焦集法（isoelectric focusing，IF）是一種用以計算蛋白質等電點（pI）的電泳方法（圖3- 21）。  利用小分子量有機酸鹼之混合物在電場中分布至膠體之特定區域以建立一個 pH 值梯度。當置入蛋白質混合物進行電泳分析時，每一種蛋白質均會泳動到恰等於本身等電點之 pH 值所在（表3- 6）。  不同等電點之蛋白質就可以在這種膠體中分離開來。

蛋白質的消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶蛋白質的消化吸收後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和胺基酸，最後被腸道吸收 蛋白質的消化吸收所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝

在此情況下，個別多肽鏈不管相同與否都不會被視為次單元，一般只當它是整個蛋白質結構中的一條鏈而已。 每種多肽均具特有之胺基酸組成將胜肽或蛋白質進行酸水解將生成游離 α-胺基酸之混合物。當完全水解時，每種蛋白質分別會產生特定比例之含有不同胺基酸之混合物。 所列為將牛細胞色素 c (Bovine cytochrome c)與胰凝乳蛋白酶原(Bovine chymotrypsinogen)（消化道酵素胰凝乳蛋白酶之不活化前驅物）完全水解後所得之胺基酸組成，兩者性質差異甚大，其胺基酸組成之差異也很顯著。 兩個蛋白質之胺基酸組成部分蛋白質含有胺基酸以外之化學基團許多蛋白質，如核糖核酸酶 A 與胰凝乳蛋白酶原

當要求較高之相同性時，最具保守性之胺基酸殘基往往會被過分呈現，而使得這些基質在用來辨識相關性較低之同源蛋白質時較不適用。  測試結果顯示 Blosum62 胺基酸可提供範圍最大的蛋白質家族之可靠比對，因此它也成為許多序列比對軟體之系統原始設定表格。  圖3-31 顯示此區塊取代基質表是經由比較數以千計之序列比對小區塊所產生，這些小區塊之序列至少有 62% 完全相同。其餘不相同的殘基則被賦予一分數，說明它們被其他胺基酸殘基取代之頻率。  每次取代都對一次特定之比對分數有貢獻，正值（黃色標示者）會增加分數，胺基酸負值則會減去分數。比對序列中相同的殘基（自左上至右下角對角線黃色標示者）也因它們被取代的頻率產生一個分數。  具有特殊化學性質之 Cys 與 Trp 分別得到9與11分的高分，而較易在保守性取代中被替換之 Asp 與 Glu 則各有6與5分。  許多電腦程式利用 Blosum62 為新的序列比對打分數。

（lysine），它在其脂肪族支鏈末端ε位置帶有第二個一級胺基；精胺酸（arginine）具有一個帶正電的胍 基團；另外則是帶有咪唑基團之組胺酸 （histidine）。 帶負電（酸性）R 基團在 pH 7.0 時 R 基團帶有淨負電的兩個胺基酸為天冬胺酸（aspartate）與麩胺酸（glutamate），兩者均具有第二個羧基。 特殊胺基酸也具有重要功能 除了20種常見胺基酸之外，蛋白質序列中也可能含有由常見胺基酸殘基經化學修飾作用產生的特殊胺基酸殘基（圖3-8a）；這些特殊胺基酸包括 4-羥基脯胺酸（ 4-hydroxyproline ； 脯胺酸的衍生物） 與 5-羥基離胺酸（5-hydroxylysine；離胺酸的衍生物），前者出現於植物細胞壁蛋白質中，兩者也都存在於膠原蛋白（一種結締組織之纖維狀蛋白質）中。 6-N-甲基離胺酸（6-N-Methyllysine）是肌球蛋白（肌肉組織的收縮蛋白）的組成份之一