將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何

 精胺酸與嘧啶形成之關聯已被動物 ( 老鼠 )實驗所證實 54。若飲食㆗缺乏精胺酸，則乳清酸產量大增甚至造成乳清酸尿產生。並且嘧啶生物合成相關之酉每活性增加並且導致嘧啶核 酸合成增加。最令㆟引起興趣的事食物缺乏精胺酸時，將導致 DNA 及 RNA 合成速率大幅減少 54。這些控制路徑之因子大體是複雜的、需要進㆒步來澄清的。然而目前證據指陳肝內精胺酸以及氨的濃度決定胺㆙基磷酸究竟是轉換成尿素或是嘧啶合成。 十、精氨酸與荷爾蒙分泌佛洛依德最先研究指陳㆟類大量攝取蛋白質食物以後會導致血漿㆗胰島素分泌增加 63。此項效應乃是攝取胺基酸之故 63。接㆘來之研究對象是健康自願者並且探討何種胺基酸具此種效應 63 。接受測試者皆空腹八小時，然後接受個別之 胺基酸灌注 ( 劑量從 2.5 至 30 克 ) 不等 63。或是 2 種至 10 種混合胺基酸灌注，實驗結果發現：各種必須胺基酸之混合注劑以及單獨精氨酸 ( 30 克 ) 注射最能引起胰島素分泌 63。注射期間，血糖質會㆖昇且高於正常值，但緊接著會㆘降低於正常值 63 。杜培首先評估精氨酸補充對於胰島素釋放之關係 64。此項研究主要是比較靜脈注射 15 克與十㆓指腸釋放精氨酸 ( 15 克 ) 對於循環㆗胰島素含量之影響 64。結果發現：腸胃道吸收路徑比注射路徑更能刺激胰島素分泌且較持久 64。意謂著：口服胺基酸更能促進腸胃道分泌荷爾蒙。為何注射胰島素則血糖質稍偏高？原因無它，仍是昇糖素分泌升高之故 65。其他研究也顯示精氨酸可促進胰島素胜酉每之荷爾蒙分泌 66。舉例來說，生長激素釋放抑制因子 ( SS ) 以及胰臟多胜月太對於精氨酸灌注皆會產生分泌效果 66。

胜肽片段排序 先將蛋白質以非胰蛋白酶之另一種蛋白酶或化學試劑加以切割（如溴化氰CNBr僅會切割甲硫胺酸羧基端之肽鍵），以此第二種方法得到之胜肽片段也如同前述加以定序及分離。  兩種方法得到之胜肽片段均完成定序之後，將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何。進行兩種方法也有助於排除個別定序上的可能錯誤，如果第二種方法完全無法獲得任何與第一種方法具連續性重疊的序列，則必須嘗試第三、甚至第四種切割方法，以獲得必要的重疊序列。  圖3-27 顯示切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。首先決定出蛋白質樣品之胺基酸組成及其胺基端殘基。緊接著將可能有的雙硫鍵還原，以使定序有效進行。在此例中，蛋白質分子僅有兩個半胱胺酸殘基，因此只有一對可能之雙硫鍵形成位置。當多胜肽含有三個或以上的半胱胺酸殘基時，則必須考慮更多可能之組合方式產生雙硫鍵之位置。 圖 3-27 切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。

γ-羧基麩胺酸（γ-carboxyglutamate）也是一種相當重要的特殊胺基酸，存在於凝血蛋白凝血原及其他會與鈣離子結合的蛋白質中；鎖鏈離胺素（desmosine）則是一種較為複雜的特殊胺基酸，它是由四個 Lys殘基所組成的衍生物，存在於一種纖維狀蛋白質－彈性蛋白中。 硒半胱胺酸（selenocysteine）則是一種特殊的類型，這種特殊精氨酸殘基是在蛋白質生合成過程中即加入，而非經由合成後修飾作用產生的。它所含的是硒而非原本半胱胺酸的硫原子。 胺基酸可作為酸亦能作為鹼 當胺基酸溶於水時， 會以雙質子離子或兩性離子

絲纖維蛋白富含甘胺酸與甲胺酸(Ala)，且每兩個胺基酸就有一個甘胺酸出現纖維狀蛋白因具有特殊的一級結構(特定的精氨酸組成與排列)而形成特殊構造，再次驗證Anfinsen等人對蛋白質結構的形成與結構功能關係的論點 1. 蛋白質的構形變化蛋白質分子為dynamic分子以球狀蛋白為例- 分子的振動，如精氨酸側鏈的擺動*等，變化微小，有如“breathe”般 - 構形的變化(conformational change)*，變化較顯著，與蛋白質的活性或功能有關 2. 蛋白質構形變化的例子酵素與受質，血紅素與O2與肌肉收縮時肌凝蛋白與肌動蛋白(Ca+2的角色)

研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，精氨酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。