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 質譜分析法(mass spectrometry)*，蛋白質離子化後，精氨酸其片段可依質量電荷比分離(電場) ，Fenn與 Tanaka因開發此方法而同獲2002年諾貝爾化學獎 - 生物資訊學3. 蛋白質的二級、三級與四級結構的研究利用物理方法 - 如利用蛋白質分子對偏極光的轉向能力*或核磁共振*的原理，估測二級構造中α-螺旋或β-褶片的含量 - 如利用X光繞射法*研究蛋白質結晶的構造，以取得蛋白質的三級與四級結構等

未經分離之蛋白質亦可被定量 如果純化對象是酵素，可取樣品溶液或組織萃取液進行催化活性分析。亦即當酵素存在下反應基質被轉換為產物之反應速率增加情形。  我們必須知道催化全反應之方程式、定量基質消失或 胺基酸產物生成之分析方法、酵素作用時是否需要輔因子如金屬離子或輔酶的參與、酵素活性與基質濃度之關係、最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。  酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比。  活性（activity）是指溶液中的總酵素單位數  比活性（specific activity）則是每毫克總蛋白之酵素單位數  比活性可用以評估酵素純度，隨著純化步驟逐步提升，酵素完全純化後會達到最大恆定值（表3-5）。

新鮮肉 胺基酸急速冷凍緩慢冷凍有『效』素還是沒『效』素 酵素是種蛋白質自然界和人體中都有成千上萬種的酵素而酵素要達到三級結構才具有作用胃酸會使蛋白質變性，失去原有的三級戒二級結構 如果可以製作個耐酸外膜包覆酵素是否就有機會可以通過胃酸呢？ 好消化、好順暢神清氣爽好健康採用特殊包覆劑型膠囊獲台灣製程專利新形第M414232號。本產品鳳梨酵素之活性單位高達2000G.D.U／g，有助維持 消化道機能、幫助消化、使排便順暢、促進新陳代謝，調 節生理機能。最後一點時間講講腰子和蛋白質攝取 還記得我一開始說的這個流程嗎？ 含氮廢物就是體檢報告中的Blood Urine Nitrogen (血液尿素氮)，但由於血液尿素氮很容易受到一些因素干擾，加上尿液 很好排泄尿素，所以一旦BUN超標，代表腎臟已經損傷 到一定程度了另外，胺基酸腎臟病的典型徵兆就是蛋白尿原本健全的腎絲球是丌會濾過任何的蛋白質和紅血球，一旦腎臟出現損傷，就可以在尿中偵測到紅血球和蛋白質 大致上將腎臟病直接區分為洗腎前後洗腎前 洗腎後1.

胱胺酸殘基其中一側的肽鍵以艾德曼降解法打斷時，仍可能藉由其雙硫鍵聯結到另一條多肽上。雙硫鍵也會干擾多肽以化學或酵素方法切割的過程。兩種將雙硫鍵不可逆打斷的方法如圖3-26 所示。 圖 3-26 顯示為兩種常用的方法： 胺基酸以過氧甲酸 (performic acid)處理可將胱胺酸氧化成兩個磺基丙胺酸殘基；以二硫蘇糖醇(dithiothreitol)處理則可將胱胺酸還原成兩個半胱胺酸殘基，再進一步以碘乙酸(iodoacetate)將反應性強的游離硫醇基進行乙基化反應，以避免其再次氧化回復形成雙硫鍵構造。 圖 3-26 打斷蛋白質中之雙硫鍵。切割多肽鏈 有幾種方法可用來片段化一條多肽鏈。

異位效應是蛋白質不同部位之間的相互影響異位效應(allostery)是具有四級結構的蛋白質所特有 - 此類蛋白質含有不同的次單元，如催化或活性次單元是受質或反應物接合的部位，而調節次單元則是調節物的接合部位 - 當兩種不同的親和基接合部位，胺基酸因親和基接合後引發的構形改變進而彼此溝通，如血紅素攜氧特性與影響其攜氧能力的因子研究即為此效應的最佳例子 1. 影響蛋白質活性的因子除了溫度、pH值、受質、輔因子或調節劑濃度等外，尚有三個較為重要的機制2. 蛋白質的切除活化作用* 如消化酵素、凝血因子與一些激素等蛋白質通常合成時是不具有活性的先質(precursors)