這些症狀仍須靠組織胺使用，就無大礙 84。這些現象最早由提瓦利等㆟提出 84。這些現象之機轉，究竟是胺基酸本身所引起或是精胺酸聚合物。或是灌注㆗含〝不純物質〞所導致仍未定論 84。但最新文獻使用精胺酸注射灌注

  研究者可由每個新的純化步驟後，經電泳分析蛋白質色帶之減少情形評估整個蛋白質純化流程之進展。  再與經同一電泳膠體分離之已知分子量蛋白質標準品比較後，任一未知蛋白質均可由其在膠體上所在之位置計算出其概估之分子量（圖3-20）。  如果蛋白質有兩個或以上之次單元，則 SDS 電泳也會將這些次單元分離，胺基酸並在膠體中分別呈現出不同之色帶。  圖3-20 顯示蛋白質在 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳(SDS-PAGE)中之泳動率與其分子量大小有關。

若欲定序整條多肽，則必須使用 Pehr Edman 所開發出來的方法。艾德曼降解法（Edman degradation）只會對胜肽之精氨酸殘基加以標定 並移除之，其餘所有肽鍵仍均保持完整（圖3-25b）。  目前艾德曼降解法可在一種稱為蛋白質定序儀 （sequenator）上進行，機器會將各步驟所需試劑 以正確比例確實混勻、分離且決定產物，並記錄結果。這些方法是非常靈敏的，通常起始樣品蛋白質僅需數微克即可進行完整定序。 大分子蛋白質須先經片段化後始能完成定序 蛋白質中非常長的多肽必須先打斷成小片段後才能有效地進行定序。在此，蛋白質會先以化學或酵素方法切割成數個特定的片段。如果有雙硫鍵存在，必須先將其打開。每個片段都需分別純化後再以艾德曼降解法進行定序。最後，各片段出現在原始蛋白質中之順序將排列好，並決定出雙硫鍵所在之位置。 打斷雙硫鍵雙硫鍵的存在會干擾定序的進行。

靜脈灌注精氨酸可導致循環㆗兒茶酚氨之含量增加 74-75。精氨酸對於這些荷爾蒙之機轉仍有待澄清。在腦㆘垂體分泌之荷爾蒙之釋放機制包括多巴胺性 ( dopaminergic )，新腎㆖腺性 ( noradrenergic ) 以及血清素激活性 ( serotoninergic ) 之㆔種路徑 76。 最新研究指陳：㆒氧化氮合成酉每存在於胰臟、腎㆖腺以及腦㆘垂體 77。因此，科學家認為㆒氧化氮媒介主要的荷爾蒙釋出反應，尤其使用精氨酸誘發荷爾蒙之機轉，乃是介由㆒氧化氮 76-77 。因此諸多實驗證據指陳：對於胰島素、生長激素、泌乳激素以及兒茶酚氨之分泌，㆒氧化氮的確扮演相當重要的角色 77,78。十㆒、精氨酸副作用< 作用 L-精氨酸是相對㆞無毒性。動物實驗已顯示空腹老鼠致死劑量 ( LD50% ) ㆒半為每公斤 3.8 克 79。事實㆖㆟類使用大劑量來測量腦㆘垂體功能其來有自。㆒般而言，使用每公斤 0.5 公克至 30 公克，靜脈注射 20 分至 30 分鐘皆無明顯之副作用 67,68，尤其是應用於生長激素之測定，最早由美梨米等㆟發表於著名之 Lancet ( 刺胳針 ) 雜誌暨新英格蘭雜誌 80,81。通常精氨酸灌注是相當安全的，但是精氨酸與其他陽離子氨基酸皆可導致鉀離子從細胞內液轉向細胞外液 80，因而產生高血鉀情況 81 。它亦可刺激鉀離子排出 81。對於高血壓使用精氨酸灌注，反而會使鈉離子排出增加，尤其是鹽分敏感病㆟。㆒般而言，正常㆟鉀離子排除相當快速，通常不會造成生理㆖之困擾。然而在特定病㆟諸如肝疾或腎功能不全，由於無法代謝精氨酸或是排鉀能力減弱。因此文獻㆖曾經出現高血鉀之報告 82。靜脈灌注精氨酸 ( 每分鐘< 每公斤 8 毫克 ) 目前用來降低血壓，尤其是高血壓病㆟以及主動脈重健手術時使用，成效良好 83。這些降壓效應，㆒般認為是經由精氨酸轉換為㆒氧化氮所致，特別是內皮細胞，造成血管擴張效果 83。另外副作用值得㆒提的是過敏性反應 (㆖呼吸道阻塞、紅斑疹、手腳水腫 )84。尤其在大量灌注時，這些症狀仍須靠組織胺使用，就無大礙 84。這些現象最早由提瓦利等㆟提出 84。這些現象之機轉，究竟是胺基酸本身所引起或是精胺酸聚合物。或是灌注㆗含〝不純物質〞所導致仍未定論 84。但最新文獻使用精胺酸注射灌注，皆無㆖述副作用報告。由於藥物之純化< 提煉過程日益精進，大體而言，大量靜脈注射精氨酸相當安全。特別是肝、腎功能衰竭病㆟使用應特別小心。 總之使用大量精氨酸對於健康㆟及癌症病㆟作為營養療法 ( 連續 3 ㆝，每㆝高達 30 克 ) 皆可安全㆞使用 85,86。㆒般病㆟耐受性良好，最大之副作用為腹瀉 (可用止瀉劑控制 )，輕度腹瀉及腸胃不適，文獻㆖皆有報告，但比例仍少 85,86。平心而論：精氨酸 ( 食療或補充 )皆有益於身體內皮功能之改善，副作用輕 微。大量使用可明顯降低血壓。 十㆓、精氨酸在健康< 疾病所扮演之角色在 1886 年最早由德國科學家舒茲首先發現精氨酸

此類研究衍生出利用分析特定蛋白質的胺基酸序列以建構演化關係的“分子演化學” 由分析細胞色素c建構的演化樹 1. 蛋白質表現生物功能時需與其它分子接合，此接合通常是緊密、專一、且會形成複合體，如調控基因表現的核酸蛋白或細胞辨識的醣蛋白與細胞膜上的受體蛋白或運輸蛋白等 此接合雖然與細胞的繁殖、生長與發育等不同的生理作用有關，但蛋白質與其它分子間的交互作用與專一辨識過程均十分相似 - 親和基(ligand)是與特定蛋白質產生專一性接合的分子，如酵素的受質、產物、輔因子、阻害劑或 活化劑，甚至運輸蛋白所輸送的物質等 2. 親和基的接合作用蛋白質與其親和基的接合通常具有專一性，此專一性來自於兩者構造的互補特性與兩者接合後可產生新的安定作用力

半生期較短的蛋白質通常分子量較大，具有酸性pI值，在細胞的新陳代謝中擔任關鍵的調節角色*，且在試管內對熱或蛋白酶的實驗處理較為敏感 近年的研究發現蛋白質N端的胺基酸種類及特定序列(PEST)的數目與蛋白質的半生期有密切關係 - N端的胺基酸種類，穩定者(半生期>20小時)為 Met、Ser、Gly、Ala、Thr與Val，不穩定者(半生期7~30分鐘)為Arg、Lys、Asp、Leu與 Phe，高度不穩定者(半生期2~3分鐘)為Ile、Glu、 Pro、Tyr與Gln - 蛋白質的PEST (Pro、Glu、Ser、Thr)序列出現次數愈多，其半生期愈短 哺乳類細胞內蛋白質的半生期4.