單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號

 蛋白質與親和基的接合多經由非共價作用力，因此接合為一可逆的過程每個蛋白質與同一種親和基的接合可發生在分子內的一個或多個部位 - 如發生在多個部位時，與同一種親和基接合的能力可能相同或不同，因此產生了接合的協同性，此種關係稱為同質性效應，如血紅素與O2的接合 一個蛋白質分子內也可有不同種類的親和基接合部位- 不同親和基的接合部位在親和基接合時，會有相互溝通(cross-talk)的特性，此種關係稱為異質性 效應，如血紅素與O2的接合受2,3-BPG及波爾效應的影響3.

顯示反應至是形成每一個肽鍵所需之步驟。 以 9-茀基甲氧羰基（9-FluorenylMethOxyCarbonyl，Fmoc；藍色區塊所示）作為保護基可避免反應過程中胺基酸殘基（紅色區塊所示）之α-胺基發生副反應。  此化學合成法是由羧基端開始向胺基端合成胜肽，與活體內蛋白質合成方向恰為相反。 圖 3-29 在固相聚合物上精氨酸進行胜肽之化學合成。  胜肽化學合成法現在已可進一步以機器自動化操作進行。

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之胺基酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

SWISS﹣PROT 資料厙中可針對關鍵字‵基因‵註解ˋ序列長度ˋ 分子量‵特徵等條件進行多功能之搜尋。各類搜尋條件之簡要說明列於表二。 本文範例中搜尋條件之輸入如下 F tKey‥ disulfideSeqLength 二3:20此輸入表示︰搜尋責料厙中總序列長度在 20 個胺基酸以下(介於3 至20 個胺基酸)且具 有雙硫鍵特徵之胜狀。步驟四 開始搜尋 °步′彌五 針對搜尋之成果進行初步研判 。 初步搜尋之結可能產生下列幾種誤差︰ (1)無法得到任合結果 。 表示責料厙中沒有任何蛋白質符合搜尋之條件 。 4 朝陽學報第六期(2) 雖有結果產生 '卻不符合搜尋之方向。

運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應，如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例，可將之直接萃取出來純化之，不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 精氨酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱；各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化，包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離， SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用，或組合使用（二維電泳）以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。