即O2與任何一個次單元的接合會加速O2與其他次單元的接合 - 波爾效應描述pO2與pH值對血紅素與O2接合的影響, pO2愈高,pH值愈高,血紅素被O2飽和(接合)的程度愈高,如在肺部,pO2與pH值均高,大部分血紅素均被O2飽和,而在組織,pO2低且pH值因代謝產物及 CO2而降低時,血紅素與O2的接合減弱,因而可因應組織的需求而釋出O2供利用,但相同的條件下, 雙曲線“S”型曲線 pH值對血紅素與O2接合的影響 肌紅蛋白不具有四級構造,其對O2的接合不具協同作用,也不受pO2或pH值的影響 - 血紅素與O2的接合尚可受到2,3-BPG (2,3-bis- phosphoglycerate)的調控,胺基酸此調控對胎兒的發育極為重要,成人的血紅素(HbA)的組成為α2β2, 2,3-BPG可接合至β次單元,使得成人血紅素對O2的 親和性降低,而胎兒血紅素(HbF)的組成為α2γ2,無 β次單元可與2,3-BPG可接合,不受2,3-BPG影響,對O2的親和性較成人血紅素高
為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態(absolute configuration),我們使用了另一套特殊的命名法;單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統(見圖3-4)加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中,將碳原子作垂直排列,光學對稱原子則置於中央;碳原子從最接近末端醛基 或羧基者(紅色)開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方,L-胺基酸 之α-胺基位於左方,D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之精氨酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在,非 D 即 L。 蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。
精氨酸具相當強的刺激腦㆘垂體分泌荷爾蒙 67 。美梨米教授首先發現靜脈注射 30 克的精氨酸於正常㆟會誘發血漿生長激素荷爾蒙之增加 67。而此種反應在腦㆘垂體機能低㆘者付之闕如 67,而且在肥胖者 ㆗明顯減低 67。他們結論是:生長荷爾蒙之增加乃是精氨酸直接刺激於腦㆘垂體之故,認為這項試驗對於㆘視丘-腦㆘垂體之病變可做直接之診斷 ( 表 ㆕ )68。單獨使用精氨酸或是合併使用離胺基酸來刺激生長激素釋放已早有定論。日㆟石鳥氏等學者使用相當小的劑量 ( 1.2 克 ) 精氨酸,以及使用精氨酸+離胺酸合併 ( 各 1.2 克 ) 69。給 15 位正常健康受測者,結果發現:單獨給予少量此兩種胺基酸並不能刺激生長激素釋放,但合併使用則可增加生長激素之釋放 69。㆒般而言,少量服用精氨酸並無直接刺激生長激素荷爾蒙 69。口服較大劑量 ( 4 克至 10 克 ) 在矮小之成㆟及小孩皆會增加生長激素之釋放 70-72。 精氨酸亦可使泌乳激素分泌增加 73。對於腎㆖腺素亦有相同作用
此結構也是一般認定蛋白質結構的四種層級之一。蛋白質之操作與分析Working with Proteins要仔細研究一種蛋白質,研究者必須能將它與其他蛋白質徹底地分離開來,也必須有足夠的技術決定其特性。所以蛋白化學佔有中心的角色。 蛋白質可分離與純化 蛋白質的來源一般是組織或微生物細胞精氨酸。蛋白質純化的第一步驟就是將這些細胞打破,使其蛋白質釋出至溶液中, 此部分即稱為粗萃取物(crude extract)。 一般粗萃取物會先以基於蛋白質大小或電荷差異為基礎的處理方法加以分離,稱為分劃(分部分離) (fractionation)。初期分劃步驟會以蛋白質溶解度的差異加以純化。
在每一個純化步驟之後,酵素之活性(以酵素單位表示)與總蛋白質含量均會被獨立分析,兩者之比值即為比活性。 活性與比活性這兩個名詞的差異可用圖3-23 的兩個盛裝彈珠之燒杯加以說明。 兩個燒杯中裝有相同數目的紅色彈珠及不同數目的其他顏色彈珠,胺基酸若以彈珠表示蛋白質,則兩個燒杯所含有之活性(以紅色彈珠含量表示)相等;但右方燒杯所含之紅色彈珠佔整體比例較高,故其比活性較高。 圖 3-23 活性與比活性。對不是酵素之蛋白質而言,需要其他適當的定量方法
2025年3月18日 星期二
美梨米教授首先發現靜脈注射 30 克的精氨酸於正常㆟會誘發血漿生長激素荷爾蒙之增加 67。而此種反應在腦㆘垂體機能低㆘者付之闕如 67,而且在肥胖者 ㆗明顯減低 67。他們結論是:生長荷爾蒙之增加乃是精氨酸直接刺激於腦
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