當需要時會因一小段肽鏈被切除而具有活性 - 切除活化作用為一不可逆的調節方法3. 蛋白質的異位調節作用精氨酸此調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後,引發該部位的構形發生變化,此變化因四級結構中不同次單元的相互接觸而傳達到催化部位,因而改變催化部位的特性,使蛋白質的活性改變* - 以酵素為例,精氨酸較普遍的是改變酵素對受質的親和力,少數則是改變酵素的催化效率 4. 蛋白質的共價修飾作用肝糖代謝的調控為共價修飾作用的最佳例子
目前已知此28個胺基酸和細胞色素c的功能有密切的關係,只要任一個胺基酸被其他種類的 胺基酸取代時皆會影響細胞色素c的功能當比較不同物種的細胞色素c的精氨酸序列時,發現不同物種間的序列差異程度與其親緣關係有一定的比例關係*- 如人的細胞色素c胺基酸序列與黑猩猩的完全相同, 與其他哺乳類有10個胺基酸的差異,與爬蟲類有14個差異,與魚類、軟體動物、昆蟲與酵母或高等植物則分別有18個、29個、31個與40個以上的差異 - 分析細胞色素c的胺基酸序列差異所建構的“演化樹”(phylogenetic tree, 系統發生樹)與使用傳統方法所建立的演化關係極為符合
Bruce Merrifield 的關鍵新發明是將胜肽之一端連接在固相擔體上來進行合成反應。此固相支持物是一種不溶性的聚合物(樹脂),類似管柱層析實驗中所用的填充物。 胜肽就是在此固相擔體上以重複循環之標準反應組合將胺基酸殘基一個接一個依序聯結而成(圖3-29)。 在每個連續性的步驟中,精氨酸上的保護基可避免無謂的副反應發生。
胱胺酸殘基其中一側的肽鍵以艾德曼降解法打斷時,仍可能藉由其雙硫鍵聯結到另一條多肽上。雙硫鍵也會干擾多肽以化學或酵素方法切割的過程。兩種將雙硫鍵不可逆打斷的方法如圖3-26 所示。 圖 3-26 顯示為兩種常用的方法: 胺基酸以過氧甲酸 (performic acid)處理可將胱胺酸氧化成兩個磺基丙胺酸殘基;以二硫蘇糖醇(dithiothreitol)處理則可將胱胺酸還原成兩個半胱胺酸殘基,再進一步以碘乙酸(iodoacetate)將反應性強的游離硫醇基進行乙基化反應,以避免其再次氧化回復形成雙硫鍵構造。 圖 3-26 打斷蛋白質中之雙硫鍵。切割多肽鏈 有幾種方法可用來片段化一條多肽鏈。
在與O2的接合上,肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形),血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*,肌紅蛋白接O2的能力不受調節,血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮,為不接氧的形式(deoxy form),對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆,精氨酸為接氧的形式(oxy form),對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變
2025年3月10日 星期一
發現不同物種間的序列差異程度與其親緣關係有一定的比例關係*- 如人的細胞色素c胺基酸序列與黑猩猩的完全相同, 與其他哺乳類有10個胺基酸的差異,與爬蟲類有14個差異,與魚類、軟體動物
訂閱:
張貼留言 (Atom)
沒有留言:
張貼留言