蛋白質的消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶蛋白質的消化吸收後端小腸

 顯示利用蛋白質之等電點差異進行分離。  先添加適當兩性電解質以製備 pH 值穩定均勻之膠體，精氨酸待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽，通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動；當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點  將等電焦集法與 SDS 電泳組合而成之實驗流程稱為二維電泳（two-dimensional electrophoresis）。  此方法用於分析複雜蛋白質混合物時可大幅提高其解析度（圖3-22）。

蛋白質的消化吸收十二指腸是蛋白質主要的消化場所 小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶  胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶等  這些酵素都具有特定的作用位置蛋白質的消化吸收 內激酶蛋白質的消化吸收後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和胺基酸，最後被腸道吸收 蛋白質的消化吸收所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝

陰影區以 pK1 = 2.34 與 pK2 = 9.60 為中心，顯示這些區域之 pH 值具有最大的緩衝能力。 胺基酸之滴定。 圖 3-11 化學環境對 pKa 值之作用效應。 滴定曲線可估算胺基酸帶電情形 另一項衍伸自胺基酸滴定曲線的資訊是胺基酸的淨電荷與環境溶液 pH 值之間的關係。以甘胺酸而言，在 pH 5.97 時，即其兩個滴定階段之間的曲線轉折變化點。此時甘胺酸主要以雙極性型態存在，即完全離子化但不帶淨電荷。 胺基酸淨電荷為 0 的特定 pH 值稱為等電點（isoelectric point）或等電 pH 值（isoelectric pH），簡稱為 pI。 胺基酸彼此之間酸鹼性質各異各種胺基酸彼此之間共有之性質可讓我們將其酸鹼性質簡化歸納出幾個通則：

相同的胺基酸通常不適合用來區分關係相近的蛋白質，或者更重要的是，不適合用來決定這些蛋白質在演化 上的關係有多接近。較為有用的是比較特定殘基取代胺基酸化學性質的差異。  圖3-31 之表格是由分析彼此之間胺基酸殘基至少 62% 相同之序列所產生，因此也被稱為 Blosum62。  另外也有基於彼此相同性達 50% 或 80% 的同源蛋白質序列區塊所產生的類似表格。

只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份，這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。 有些蛋白質除了精氨酸之外還具有永久結合之化學組成份，這些蛋白質稱為共軛蛋白質（conjugated proteins），其中非胺基酸的部分稱為輔基 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類（表3-4）脂蛋白（lipoproteins）含有脂質醣蛋白（glycoproteins）含有糖基金屬蛋白（metalloproteins）則含有特定金屬原子 有些蛋白質含有一種以上的輔基，而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 表 3-4 共軛蛋白質