這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量

 第一、所有只具一個α-胺基、一個α-羧基與一個非離子化 R 基之胺基酸其滴定曲線幾乎與甘胺酸相同。這些胺基酸之 pKa 值雖不相等，但非常近似。 第二、具有可離子化 R 基之胺基酸其滴定曲線較為複雜，其有三個滴定階段，分別對應於三個離子化步驟，因此它們具有三個 pKa 值。 同樣以游離狀態暴露於水溶液環境中，20種常見胺基酸中只有組胺酸之R基（pKa = 6.0）能在接近中性pH值環境中提供最佳之緩衝力。這也是大多數動物與細菌胞內與胞外液體之常見pH值。 胜肽與蛋白質Peptides and Proteins 生物體中存在的多肽大小差異甚鉅：小至僅含 2、3個胺基酸，大至由數千個胺基酸所組成。

(a)已知分子量之蛋白質標準品經電泳分離如第一行所示，這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量。 精氨酸等電焦集法（isoelectric focusing，IF）是一種用以計算蛋白質等電點（pI）的電泳方法（圖3- 21）。  利用小分子量有機酸鹼之混合物在電場中分布至膠體之特定區域以建立一個 pH 值梯度。當置入蛋白質混合物進行電泳分析時，每一種蛋白質均會泳動到恰等於本身等電點之 pH 值所在（表3- 6）。  不同等電點之蛋白質就可以在這種膠體中分離開來。

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之胺基酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

蛋白質的功用麩醯胺酸壁細胞，免疫細胞的能量來源，在重症患者中的需求增加，因此在重症患者的營養品中常會添加，戒者額外自費購買麩醯胺酸粉 重症病患要丌要補充，精氨酸在醫界還是有爭議 蛋白質的功用蛋白質的功用 紅肉，白肉怎麼分 紅肉攝取量和大腸癌、心血管疾病、腦血管疾病、高血壓等發生風險為正向相關 有趣的是台灣最近的研究發現紅肉攝取量和總死亡率，心血管疾病死亡率，癌症死亡率

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和精氨酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 精氨酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他