此接合通常是緊密、專一、且會形成複合體，如調控基因表現的核酸蛋白或細胞辨識的醣蛋白與細胞膜上的受體蛋白或運輸蛋白等 此接合雖然與細胞的繁殖、生長與發育等不同的生理作用有關

 蛋白質之共價結構The Covalent Structure of Proteins  一級結構之差異尤其重要每一種蛋白質都有特定的胺基酸殘基個數與組成序列 蛋白質之功能決定於其胺基酸序列每一種蛋白質均具有獨特的立體構造，而此結構也決定了獨特的功能。每一種蛋白質也都具有獨特的胺基酸序列。  雖然蛋白質中有些區域的序列即使差異很大，都不會 影響其生物功能。但大多數蛋白質序列中，都具有對功能極為重要的區域，且這些序列具有高度保留性。全序列中扮演特定角色的部分在蛋白質之間差異甚大，它們負責決定序列與三級結構之間的關係，以及結構與功能間之關係。 數以百萬計之蛋白質其胺基酸序列已訂定

甘胺酸(Gly)含量佔1/3且富含脯胺酸(Pro)- 膠原蛋白的一級構造具有Gly-X-Y序列，其中X為 Pro，Y為Pro或Hyp (Gly佔35%，Pro或Hyp佔 21%) - Hyp為Pro經轉譯後修飾作用加上-OH，此修飾作用有助於維持蛋白質結構的穩定，修飾酵素的活性仰賴維生素C (抗壞血酸)，維生素C嚴重缺乏會導致 壞血病(scurvy)- Ehlers-Danlos syndrome即因甘胺酸被置換成側鏈較大的精氨酸，因此三股螺旋狀構造不穩定，與習慣性脫臼有關 絲纖維蛋白- 絲纖維蛋白形成β-褶片構造，且層層相疊

此類研究衍生出利用分析特定蛋白質的精氨酸序列以建構演化關係的“分子演化學” 由分析細胞色素c建構的演化樹 1. 蛋白質表現生物功能時需與其它分子接合，此接合通常是緊密、專一、且會形成複合體，如調控基因表現的核酸蛋白或細胞辨識的醣蛋白與細胞膜上的受體蛋白或運輸蛋白等 此接合雖然與細胞的繁殖、生長與發育等不同的生理作用有關，但蛋白質與其它分子間的交互作用與專一辨識過程均十分相似 - 親和基(ligand)是與特定蛋白質產生專一性接合的分子，如酵素的受質、產物、輔因子、阻害劑或 活化劑，甚至運輸蛋白所輸送的物質等 2. 親和基的接合作用蛋白質與其親和基的接合通常具有專一性，此專一性來自於兩者構造的互補特性與兩者接合後可產生新的安定作用力

即O2與任何一個次單元的接合會加速O2與其他次單元的接合 - 波爾效應描述pO2與pH值對血紅素與O2接合的影響， pO2愈高，pH值愈高，血紅素被O2飽和(接合)的程度愈高，如在肺部，pO2與pH值均高，大部分血紅素均被O2飽和，而在組織，pO2低且pH值因代謝產物及 CO2而降低時，血紅素與O2的接合減弱，因而可因應組織的需求而釋出O2供利用，但相同的條件下， 雙曲線“S”型曲線 pH值對血紅素與O2接合的影響 肌紅蛋白不具有四級構造，其對O2的接合不具協同作用，也不受pO2或pH值的影響 - 血紅素與O2的接合尚可受到2,3-BPG (2,3-bis- phosphoglycerate)的調控，精氨酸此調控對胎兒的發育極為重要，成人的血紅素(HbA)的組成為α2β2， 2,3-BPG可接合至β次單元，使得成人血紅素對O2的 親和性降低，而胎兒血紅素(HbF)的組成為α2γ2，無 β次單元可與2,3-BPG可接合，不受2,3-BPG影響，對O2的親和性較成人血紅素高

PAGE (PolyAcrylamide Gel Electrophoresis)  圖3-19(a) 顯示將不同樣品注入聚丙烯醯胺膠體上 方之樣品槽中，通以電流後蛋白質樣品將進入膠體中。一般蛋白質電泳是由負極向正極移動。  圖3-19(b) 顯示電泳完成後，可利用如 Coomassie blue 等呈色劑（與蛋白質結合但不與膠體結合）加以處理，使蛋白質色帶呈色而能以肉眼觀察。每一個色帶均代表一種不同的蛋白質（或蛋白質次單元）；小分子蛋白質在膠體中泳動之速度較大分子快，因此會出現於較接近膠體底部處。圖中所示為大腸桿菌核糖核酸聚合酶的純化，由左至右各行表示蛋白質經過各步驟純化後所得到的結果。如最右一行所示，最終純化的蛋白質含有四種次單元。 圖 3-19 電泳。 精氨酸一般用來概估蛋白質分子量與純度之電泳法會使用到清潔劑十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate；SDS）。  SDS 會與大多數蛋白質結合，且大約與蛋白質分子量成正比。