將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何

 出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的精氨酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

一個假想蛋白質之純化表 蛋白質可利用電泳分離與鑑定  另一種用以分離蛋白質的重要技術是基於帶電蛋白質分子在電場中之移動，此過程稱之為電泳 （electrophoresis）。不過，此方法通常不是用來純化大量蛋白質。  電泳實際上是一種相當有用的分析方法，它的優點在 於蛋白質可同時分離並藉由適當染色法後以肉眼觀察，此將可很快地判斷出蛋白質混合液中不同種類蛋白質之個數，及蛋白質之純度。另外，我們也可利用電泳決定蛋白質的幾種重要性質，如等電點與大約分子量。  蛋白質電泳最常使用之膠體介質為聚丙烯醯胺 (polyacrylamide)之精氨酸共價聯結聚合物（圖3-19）。聚丙烯醯胺膠體就像是個分子篩。  蛋白質之電荷質量比(Z/M)會影響其在膠體中之移動速率，而蛋白質的形狀也會影響其泳動。

胜肽片段排序 先將蛋白質以非胰蛋白酶之另一種蛋白酶或化學試劑加以切割（如溴化氰CNBr僅會切割甲硫胺酸羧基端之肽鍵），以此第二種方法得到之胜肽片段也如同前述加以定序及分離。  兩種方法得到之胜肽片段均完成定序之後，將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何。進行兩種方法也有助於排除個別定序上的可能錯誤，如果第二種方法完全無法獲得任何與第一種方法具連續性重疊的序列，則必須嘗試第三、甚至第四種切割方法，以獲得必要的重疊序列。  圖3-27 顯示切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。首先決定出蛋白質樣品之胺基酸組成及其胺基端殘基。緊接著將可能有的雙硫鍵還原，以使定序有效進行。在此例中，蛋白質分子僅有兩個半胱胺酸殘基，因此只有一對可能之雙硫鍵形成位置。當多胜肽含有三個或以上的半胱胺酸殘基時，則必須考慮更多可能之組合方式產生雙硫鍵之位置。 圖 3-27 切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。

此種機轉通常也運輸離胺 酸、鳥胺酸、半胱胺酸之運送 15,16。精胺酸從小腸吸收後之命運已被研究，但未定論。迪裴理等㆟發現口服胺基酸溶液後僅有 9%精胺酸是從內臟㆞區釋出 17 。凱斯蒂羅追蹤精胺酸吸收後何處去 18,19？結果認為口服精胺酸大約有 30至 44%從內臟循環移走。更精確的說，有 38%是由內臟循環，其餘 62%是經由末梢靜脈循環運送。 大量精胺酸給予自願者及病患 ( 每㆝口服 30 克 )。尤其是它具有合成代謝功能以及免疫刺激功能。然而對於其代謝及最終命運，仍未知曉。研究㆟員每隔 5 小時使用 6 克，觀察服用 30 克胺基酸之反應發現。大約服用 6 克精胺酸其血㆗濃度會㆖升；為基礎值的 2 至 3 倍，可持續 4 小時。最後㆒劑量服用精胺酸，其藥效可達 12 小時濃度 ( 維持 2~3 倍 )。而且血漿㆗鳥胺酸亦顯現同樣的型態。但對於血漿㆗左旋檸檬酸濃度並無此項變化，目前研究焦點在於精胺酸為㆒氧化氮之前身，需要㆒氧化氮合成酉每來催化。㆒氧化氮是否在內臟㆞區合成？使用同位素追蹤推查發現大約每㆝從尿液排除 16%之氮化物，其來源是由內臟㆞區精胺酸轉由㆒氧化氮所導致 20。 ㆕、精胺酸在肝細胞之運送轉運胺基酸進入細胞膜以及進入細胞漿質存有不同的運送機轉。

串聯的質譜分析 CD光譜分析 X光晶體繞射法 4. 蛋白質結構的預測Anfinsen等人的實驗證明“蛋白質的一級構造決定其立體結構”，而蛋白質的立體結構又與其功能息息 相關，因此如能由蛋白質的一級構造預測蛋白質的立體結構，胺基酸則蛋白質體計劃的研究將大大加速 蛋白質二級構造的預測- 目前多以分析已知結構的蛋白質中，各類二級構造中所出現的胺基酸種類為準* - 由Chou與Fasman於1974年提出，對每一種胺基酸