然而在特定病㆟諸如肝疾或腎功能不全，由於無法代謝精氨酸或是排鉀能力減弱。因此文獻㆖曾經出現高血鉀之報告 82。靜脈灌注精氨酸 ( 每分鐘< 每公斤 8 毫克 ) 目前用來降低血壓，尤其是高血壓病

 蛋白質的持續分解除了是一般的新陳代謝外，也可用來移除外來的蛋白質及對環境變化的調適(如因應養份不足與不同發育階段的需求等) 3. 影響蛋白質分解速率的因子蛋白質分解(水解)的過程需要能量，具有一級反應的動力特性，且被分解的蛋白質分子是隨機選取 正常細胞內不同的蛋白質有不同的分解速率精氨酸- 蛋白質的半生期(half-life)較短者，細胞內分解的速率較快

增加管柱長度將提高分離效果（即解析度增加）；但相對地隨著層析時間的增加，蛋白質色帶隨擴散作用也會持續加寬，此現象則會降低解析度。  以圖中為例，蛋白質 A 可完全與 B 和 C 分離，但 B 與 C 之間則因擴散現象而無法達到完全分離的效果。 圖 3-17 管柱層析法。  個別蛋白質由於其性質之差異會以不同之速度通過層析管柱。精氨酸例如在陽離子交換層析法（cation exchange chromatography）中（圖3-18a），固相基質帶有負電荷基團。  此時樣品溶液中帶有淨正電荷之蛋白質通過基質之速度會遠較帶有淨負電荷之蛋白質慢，因為前者與基質間產生之交互作用延滯其通過速度。  兩種性質的蛋白質會分成兩個明顯的色帶，而蛋白質色帶在移動相中延展的情形會受到兩種因素影響：一是管柱造成性質差異的蛋白質分離的自然現象；二是擴散作用造成的色帶分散現象。  圖3-18(a) 顯示離子交換層析法利用蛋白質在特定 pH 值時之靜電荷差異進行分離。

靜脈灌注精氨酸可導致循環㆗兒茶酚氨之含量增加 74-75。精氨酸對於這些荷爾蒙之機轉仍有待澄清。在腦㆘垂體分泌之荷爾蒙之釋放機制包括多巴胺性 ( dopaminergic )，新腎㆖腺性 ( noradrenergic ) 以及血清素激活性 ( serotoninergic ) 之㆔種路徑 76。 最新研究指陳：㆒氧化氮合成酉每存在於胰臟、腎㆖腺以及腦㆘垂體 77。因此，科學家認為㆒氧化氮媒介主要的荷爾蒙釋出反應，尤其使用精氨酸誘發荷爾蒙之機轉，乃是介由㆒氧化氮 76-77 。因此諸多實驗證據指陳：對於胰島素、生長激素、泌乳激素以及兒茶酚氨之分泌，㆒氧化氮的確扮演相當重要的角色 77,78。十㆒、精氨酸副作用< 作用 L-精氨酸是相對㆞無毒性。動物實驗已顯示空腹老鼠致死劑量 ( LD50% ) ㆒半為每公斤 3.8 克 79。事實㆖㆟類使用大劑量來測量腦㆘垂體功能其來有自。㆒般而言，使用每公斤 0.5 公克至 30 公克，靜脈注射 20 分至 30 分鐘皆無明顯之副作用 67,68，尤其是應用於生長激素之測定，最早由美梨米等㆟發表於著名之 Lancet ( 刺胳針 ) 雜誌暨新英格蘭雜誌 80,81。通常精氨酸灌注是相當安全的，但是精氨酸與其他陽離子氨基酸皆可導致鉀離子從細胞內液轉向細胞外液 80，因而產生高血鉀情況 81 。它亦可刺激鉀離子排出 81。對於高血壓使用精氨酸灌注，反而會使鈉離子排出增加，尤其是鹽分敏感病㆟。㆒般而言，正常㆟鉀離子排除相當快速，通常不會造成生理㆖之困擾。然而在特定病㆟諸如肝疾或腎功能不全，由於無法代謝精氨酸或是排鉀能力減弱。因此文獻㆖曾經出現高血鉀之報告 82。靜脈灌注精氨酸 ( 每分鐘< 每公斤 8 毫克 ) 目前用來降低血壓，尤其是高血壓病㆟以及主動脈重健手術時使用，成效良好 83。這些降壓效應，㆒般認為是經由精氨酸轉換為㆒氧化氮所致，特別是內皮細胞，造成血管擴張效果 83。另外副作用值得㆒提的是過敏性反應 (㆖呼吸道阻塞、紅斑疹、手腳水腫 )84。尤其在大量灌注時，這些症狀仍須靠組織胺使用，就無大礙 84。這些現象最早由提瓦利等㆟提出 84。這些現象之機轉，究竟是胺基酸本身所引起或是精胺酸聚合物。或是灌注㆗含〝不純物質〞所導致仍未定論 84。但最新文獻使用精胺酸注射灌注，皆無㆖述副作用報告。由於藥物之純化< 提煉過程日益精進，大體而言，大量靜脈注射精氨酸相當安全。特別是肝、腎功能衰竭病㆟使用應特別小心。 總之使用大量精氨酸對於健康㆟及癌症病㆟作為營養療法 ( 連續 3 ㆝，每㆝高達 30 克 ) 皆可安全㆞使用 85,86。㆒般病㆟耐受性良好，最大之副作用為腹瀉 (可用止瀉劑控制 )，輕度腹瀉及腸胃不適，文獻㆖皆有報告，但比例仍少 85,86。平心而論：精氨酸 ( 食療或補充 )皆有益於身體內皮功能之改善，副作用輕 微。大量使用可明顯降低血壓。 十㆓、精氨酸在健康< 疾病所扮演之角色在 1886 年最早由德國科學家舒茲首先發現精氨酸

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，胺基酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的 -

氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響，游離的血基質，其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1，而肌紅蛋白與血紅素*，其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上，精氨酸肌紅蛋白負責O2的儲存，血紅素負責O2的輸送* - 在結構上，肌紅蛋白具有三級構造，血紅素具有四級構造(α2β2)