說明蛋白質的結構研究對建立演化關係的重要性 - 細胞色素c是粒線體電子傳遞鏈的成分，對細胞的存活極為重要 - 分析得自麵包酵母及人類等40多種不同來源的細胞色素c，雖然其蛋白質的一級構造不盡相同

 顯示利用蛋白質之等電點差異進行分離。  先添加適當兩性電解質以製備 pH 值穩定均勻之膠體，精氨酸待測蛋白質混合樣品則置入膠體中之樣品槽，通以電流後各種蛋白質則進入膠體並開始緩慢移動；當移動到與其 pI 值相同之 pH 值才停止。 圖 3-21 等電焦集法。 表 3-6 一些蛋白質之等電點  將等電焦集法與 SDS 電泳組合而成之實驗流程稱為二維電泳（two-dimensional electrophoresis）。  此方法用於分析複雜蛋白質混合物時可大幅提高其解析度（圖3-22）。

小腸能分泌內激酶，能活化胰蛋白酶2. 胰蛋白酶能繼續活化其他的酵素，如：胰凝乳蛋白酶、 彈性蛋白酶等3. 這些酵素都具有特定的作用位置 內激酶胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原彈性蛋白酶 羧基胜肽酶 後端小腸(空腸、迴腸)會分泌胺基胜肽酶、雙胜肽酶，繼續作用蛋白質和胺基酸，最後被腸道吸收 所有可吸收的水溶性營養素，都會經過肝門靜脈到達肝臟代謝 胺基酸雙胜肽三胜肽蛋白質的功用供給熱量 建構體組成 調節酸鹼 其他

四級結構是當具有生物功能的蛋白質*是由兩條或兩條以上的多肽(次單元)組成時，次單元在立體空間的相互關係 蛋白質具有四級構造的優點- 可增加結構安定性，遺傳物質能更有效利用，可形成功能或活性部位，有調節與協同的效應 四級結構或超分子結構的優點 5. 超分子結構(supermolecular organization)胺基酸是細胞內不同的蛋白質(具有三級或四級構造)因行使功能而產生交互作用的實際狀態

肌紅蛋白的結構與血紅素的α次單元或β次單元的結構均十分類似，且同樣具有攜氧的功能，極可能源自於一個共同的祖先 (一個原始的球蛋白)* 3. 以細胞色素c的研究為例比較不同來源的細胞色素c的胺基酸精氨酸序列，說明蛋白質的結構研究對建立演化關係的重要性 - 細胞色素c是粒線體電子傳遞鏈的成分，對細胞的存活極為重要 - 分析得自麵包酵母及人類等40多種不同來源的細胞色素c，雖然其蛋白質的一級構造不盡相同但卻有令人訝異的相似處 - 細胞色素c平均含有104個胺基酸，其中有28個完全相同

直至 1930 年代它在㆟類 正常生理功能所扮演之角色才逐漸為世㆟所知 87。直至 1980 年代，優斯特及柴瓦斯基等㆟發現內皮細胞功能在血管放鬆扮演特定角色 88。這種劃時代的先見 導致了另㆒波內皮功能之研究 89。最後才有㆒氧化氮之發現。因此精氨酸－－㆒氧化氮路徑以及㆒氧化氮合成酉每之間之研究 89，開啟了血管新生理論暨動脈硬化－－內皮功能之間之新紀元 90。㆟類精氨酸之吸收及合成以及在各器官間之新陳代謝轉換關係業以㆒目了然 ( 詳見圖六 )91,92。㆒般而言，血漿㆗精氨酸維持恆定，它可從腎絲球過濾而從腎小管近端完全再吸收 93。精氨酸之來源是來自於外因性食物或補充。內因性為肝腎合成以及從肌肉釋放 91。最主要是從空腸吸收，經由 Y 系統運送 ( 鈉離子－－獨立型攜帶者 ) 91。若為黏膜吸收大部分由腸內細胞代謝及分解。㆒般估計，大約有 30－44%之精氨酸進入循環 94。事實㆖精氨酸在㆟體內之代謝量是變化多端的，吾㆟可從圖六看出端倪。另外精氨酸經 NOS 作用產生㆒氧化氮路徑所產生之影響實不可估計 89,90,92，可從圖七了解它為何在㆟體之生化生理世界扮演最關鍵之角色 89,90,92。㆒氧化氮半衰期僅有數秒之久，其生物活性可延長 1 至 2 分鐘 95，而它與 S-氮化物及血漿白蛋白混合體可使生物活性高達 30 至 40 倍 95；另外㆒氧化氮血漿濃度㆖升 3 至 4 倍 95。而對於低白蛋白疾病狀態㆘ ( 包括腎病症候群、肝硬化、腎衰竭 )，將產生巨大之影響 91。事實㆖，㆒氧化氮在血管功能之調節扮演最主要之角色。不僅如此，對於免疫系統以及神經傳導、血小板凝集及附著皆有關鍵臨門 ㆒腳定江山之功能，詳見圖七 96-99。另外評估血管內皮功能，以及亞硝酸鹽及硝酸鹽含量亦能了解，此各種精氨酸代謝路徑之最終產物 91,92,100。對於健康或疾病之影響，或許有些助益 100。 結論精氨酸具多重功能已無庸置疑。它的生理生化之功能以及它對於血管、內分泌系統、免疫功能以及神經系統之功能，皆造成巨大的影響。