尚有其他成份 脂蛋白醣蛋白血基質蛋白 核黃蛋白金屬蛋白 1.當分析特定蛋白質的結構與功能時，需將此蛋白質由其存在的環境(如細胞抽取液)中分離出，此即蛋白質的純化 蛋白質純化是利用一系列步驟保留樣品中的特定蛋白質

 步′蹓亡 再吹審視搜尋結果】去除不符合搜尋目的'卻無法藉搜尋條件加以排除之結果。胺基酸如範例中限定夭然環狀胜肱。 因此搜尋結果中若出現任何經由合成步驟產生之胜肱均須刪除。此類責料整理可依據 SWISS-PROT 中所提供之註解以及參考文獻等責訊進行研判。在蛋白質組成分析中最需注意的是相同或類似序列的重複出現。責料重覆會造成分析結果產生嚴重偏差0 為避免此類偏差，應進行序列比對(sequence alignment)，挑出完全相同或類似之胜肱。例如範例搜尋結果中有六段 urotensin胜肱。這六個胜狀在環狀結 構內之序列完全相同 。 因此在最終的分析過程中僅能擇ˍ做為代表。對於胺基酸組成具有些微差異之胜肱亦可依據胜肱種類及其來源進行分類。同類之胜肱先進行平均後再納 入最後的分析程序。此一步驟可訓練學員對於胜肱類型及其於物種問之分佈獲得初步之體認。四ˋ結果根據 SWISS﹣PROT 中特徵關鍵字及序列總長之限制下進行搜尋所得之結果共得到 56 個總序列長度在 20 個胺基酸殘基數以內，且具有分子內雙硫鍵之胜肱。經檢視後確定這些胜肋中均無分子間之雙硫鍵0根據步驟七之原則，對重覆性高的序列進行篩選後'可將原始搜尋結果進一步約減為 23 筆責料。圖三為環狀序列長度之分佈情況0 圖中可以看出若未對重覆資料進行約簡 ，將可能導致結果產生偏差。原始之 56個胜肱顯示雙硫鍵環內序列長度大都為4個殘基。然而這是尚未對近似序列進行篩選分析之結果。約簡後的23 組責料則顯示環狀內之序列太致集中在6 7個殘基長度。有趣的是此一長度兩倍之序列，也就是14個殘基長度 】亦有頗高的表現。 圖四顯示各胺基酸在環狀序列中之出現頻率。其數值為各別胺基酸出現之次數與所有環內序列中胺基酸總數之比值。以百分率表示。

膜蛋白(多為球狀蛋白)，可形成通道控制物質進出(如運輸蛋白與離子通道)，可參與外界訊號的傳遞 (如激素的受體蛋白)，可參與能量的產生(如細胞呼吸鏈與ATP合成酶) 依組成- 簡單蛋白只含胺基酸- 複合蛋白*除含精氨酸外尚有其他成份 脂蛋白醣蛋白血基質蛋白 核黃蛋白金屬蛋白 1.當分析特定蛋白質的結構與功能時，需將此蛋白質由其存在的環境(如細胞抽取液)中分離出，此即蛋白質的純化 蛋白質純化是利用一系列步驟保留樣品中的特定蛋白質而同時將其他蛋白質移除的過程

當需要時會因一小段肽鏈被切除而具有活性 - 切除活化作用為一不可逆的調節方法3. 蛋白質的異位調節作用精氨酸此調節作用是多種代謝路徑中調節酵素或異位酵素的活性調控方式 胰蛋白酶 腸道生肽脢 - 如代謝路徑的終產物(調節劑)之回饋抑制調控* - 當調節劑與蛋白質的調節部位接合後，引發該部位的構形發生變化，此變化因四級結構中不同次單元的相互接觸而傳達到催化部位，因而改變催化部位的特性，使蛋白質的活性改變* - 以酵素為例，精氨酸較普遍的是改變酵素對受質的親和力，少數則是改變酵素的催化效率 4. 蛋白質的共價修飾作用肝糖代謝的調控為共價修飾作用的最佳例子

另一個追蹤演化歷史的複雜因子是一個基因或一群基因在生物個體之間轉移的速率，此過程稱為側向基因轉移（lateral gene transfer）。  被轉移的基因可能與其來源個體之基因非常相似，而 同樣在這兩生物個體中之其他大部分基因則互不相關。  同一蛋白質家族的成員稱為胺基酸同源蛋白質（homologous proteins），或同源物（homologs）。  同源物的觀念可再進一步細分為：若同一家族的兩種蛋白質（即兩種同源物）存在於同一物種中，即稱之為共生同源物（paralogs）。而若兩種同源物係來自不同物種，即稱為正同源物（orthologs）。  追蹤演化的過程首先要找出合適的同源蛋白質家族，再利用它們重建演化路徑。

蛋白酶（proteases）可催化鍵之水解切割，有些蛋白酶只切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵（表3-7），因此其切割產物之片段是可預測且具再現性的。另外也有幾種化學試劑可以切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵。 表 3-7 一些常見用以片段化多肽鏈方法之特性胜肽定序  每條由胰蛋白酶切割產生之胜肽片段均以艾德曼法 （Edman degradation）分別定序之。