2025年6月19日 星期四

雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現,但由其 pKa 值(詳見表 3-1)可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的

 蛋白質 每克四大卡蛋白質的功用調節酸鹼度離胺酸 甘胺酸 天門胺基酸蛋白質由許多胺基酸組成,所以會具有酸鹼性, 能緩衝體內酸鹼值,使血液恆定於7.35-7.45的弱鹼性 蛋白質的功用酸性體質?質體性鹼? 癌症、心血管疾病、阿滋海默症等等疾病 依照飲食建議換算從蛋白質食物而來的蛋白質最多約能吃60-70克 成年人蛋白質攝取現況理想的熱量分配 成年男性(19-64歲) 成年女性(19-64歲) 1. 成年男性的蛋白質食物吃更多,且動物性蛋白質攝取比例增加,19-30歲的增加17%、 31-64歲的增加34% 2. 成年女性的蛋白質食物吃更多,且動物性蛋白質攝取比例增加,19-30歲的增加40%、31-64歲的增加14% 3. 老年人,不論男女,蛋白質食物攝取量都減少,且動物性蛋白質攝取比例也減少

胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個胺基酸可藉由一取代之醯胺鍵結, 即胜肽鍵 (peptide bond)作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成(圖3-13)。 胜肽鍵之形成為一縮合反應,這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下,圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸,而非雙肽。 圖3-13 中,官能基標示為 R2 之胺基酸中之α-胺基可作為親核性反應基團,取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 -OH 基,以形成胜肽鍵(黃色)。

血紅素為一種異位蛋白(allosteric protein),具有活性部位與調節部位 - Allos (希臘文意為“other”),Stereos (希臘文意為“shape”) - 胺基酸活性部位是血紅素與O2接合的部位(相當於酵素的受質接合部位),與O2的接合具有協同性 - 調節部位是調節劑接合的部位,如2,3-BPG、H+與CO2等阻礙劑對血紅素的影響阻礙劑,另尚有活化劑

胺基酸可由其 R 基團加以分類 常見20種胺基酸的結構如圖3-5 所示,其部分性質則列於表3-1。 圖3-5 中結構式表示在 pH 7.0 時各種胺基酸之主要離子化狀態;未上色者為各種胺基酸結構相同的部分,紅色區塊則表示 R 基團。雖然組胺酸的 R 基團是以不帶電的狀態呈現,但由其 pKa 值(詳見表 3-1)可推算在 pH 7.0 時此基團是部份帶電的。 圖 3-5 蛋白質中常見的 20 種胺基酸。非極性、脂肪族 R 基團此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的。丙胺酸(alanine)、纈胺酸(valine)、白胺酸(leucine)與異白胺酸(isoleucine)的支鏈在蛋白質中會藉由疏水性作用力群集在一起以穩定蛋白質結構 甘胺酸(glycine)為構造最簡單的胺基酸,雖然被劃分為非極性胺基酸,但其支鏈氫原子太小了以至於無法對疏水性作用有任何貢獻。 甲硫胺酸(methionine)是胺基酸中兩個具有硫者之一,其支鏈為非極性的硫醚基團。

固四指出在環狀序列中脯胺酸佃叫 ‵夭門冬醯胺(ASn)及酪胺酸(Tyr)出現之機率較高。約簡後的結果更突顯脯胺酸(Pm)之出現頻率。相對的 】甲硫胺酸(Met) ‵麩胺酸醯胺(G】n)及麩胺酸(G】u)在環狀序列中出現之頻 環狀胜肱胺基酸組成之偏好性生物資訊在生物化學課程 中之應用 5 率最低。環狀序列內也可見到其他的半胱胺酸(Cys)與環外之半胱胺酸(Cys)形成雙硫鍵。造成環狀序列相互交錯的情況。 若自 23 個經過約簡之資科中去除產生交錯之序列】可得到 12個具有單ˊ環狀結構之胜狀口分析這 12 筆資料結果顯示(囝五)'單環內最常出現的胺基酸則為為賴胺酸(Lys)。脯胺酸(Pr0)二欠之。而蘇胺酸(Thr)與苯丙胺酸(Phe)出現之頻率相對提高。相反的 '卻完全不見組胺酸(…5)之出現。 圖六記錄了 23 個約簡後的環狀序列中 '在形成雙硫鍵之半胱胺酸(Cys)旁的位置對胺基酸之偏好0 圖中數據顯示,大部份產生交錯環狀序列之半胱胺酸(Cys)處在相鄰的位置〝 無論是否考慮環交錯﹐ 酪胺酸(Tyr)出現在形成雙硫鍵的半胱胺酸(Cys)旁之機率也很高。若僅考慮"單一"環狀序列 '則在半胱胺酸(Cys)旁見到脯胺酸(Pm)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)的機會明顯增加。相對的' 甲硫胺酸(Met)‵麩胺酸醯胺(Gln)及組胺酸(His)均不會出現在與半胱胺酸(Cys)接鄰的位置上。 五 ‵結語上述分析結果顯示,若不考慮半胱胺酸(Cys) ,胜狀中環狀序列內出現機率較大之胺基酸為脯胺酸(Pro)‵ 夭門冬醯胺(Asn)及酪胺酸(Tyr)。而出現在形成雙硫鍵之半胱胺酸(Cys)鄰位的胺基酸則具有相當明顯的保留度。此位豊偏好酪胺酸(Tyr)‵晡胺酸(Pro)‵夭門冬醯胺(Asn)及賴胺酸(Lys)。這些對胺基酸組成之偏好性似乎反應了在胜狀中形成雙硫鍵時 ' 結構輿功能上的一些特性。 必須指出的是'根據跖(或是23)個序列責料所做出的胺基酸偏好性分析】並不具有代表性,但卻多 多少少反應了總序列長度在 20 個殘基長度以下胜狀之某些特質。若要得到較完整之責訊'應按總序列長度逐步增加搜尋範圍。如此,不僅可以獲得吏具代表性的結果,也同時能觀察總序列長度對胺基酸偏好性之影響。以上之搜尋僅為使用蛋白質責料厙進行搜尋提供示範。此實作課程之設計,可使學員學習下列知識與技術: l. 認識胺基酸在小型蛋白質中扮演的角色。 Z﹒ 蛋白質資料庫之使用 。

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