這個過程有點複雜性存在，有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好，但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接，因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對

 在序列比對過程中，我們會給予兩序列中胺基酸殘基相同的位置一個正值的分數（這個分數的數值依所使用軟體之不同而有差異），用以評估比對之品質。這個過程有點複雜性存在，有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好，但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接，因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對。  為了解決這個問題，電腦軟體引入「間隙」的觀念。對上述序列其中一個加入間隙，即可將兩段配對序列調整成可以進行比對的模式（圖3-30）。  事實上，如果引入足夠量的間隙，幾乎任何兩個序列都能進行某些程度的比對。  圖3-30 顯示來自兩種研究得相當透徹的胺基酸細菌菌株大腸桿菌及枯草桿菌之延伸因子 EF-Tu 之局部序列作比對，若對枯草桿菌之 EF-Tu 序列加入間隙，再與大腸桿菌之 EF-Tu 序列進行比對時，可得到較佳之比對結果。兩者完全相同之胺基酸殘基以黃色區塊表示。 圖 3-30 使用間隙作蛋白質序列比對。

在序列比對過程中，我們會給予兩序列中精氨酸殘基相同的位置一個正值的分數（這個分數的數值依所使用軟體之不同而有差異），用以評估比對之品質。這個過程有點複雜性存在，有時候進行比對之兩個蛋白質在某兩個序列片段配對良好，但這兩個片段之間是由較不相關且長度不同的序列相連接，因而造成這兩個配對良好之序列無法同時進行比對。  為了解決這個問題，電腦軟體引入「間隙」的觀念。對上述序列其中一個加入間隙，即可將兩段配對序列調整成可以進行比對的模式（圖3-30）。  事實上，如果引入足夠量的間隙，幾乎任何兩個序列都能進行某些程度的比對。  圖3-30 顯示來自兩種研究得相當透徹的精氨酸細菌菌株大腸桿菌及枯草桿菌之延伸因子 EF-Tu 之局部序列作比對，若對枯草桿菌之 EF-Tu 序列加入間隙，再與大腸桿菌之 EF-Tu 序列進行比對時，可得到較佳之比對結果。兩者完全相同之胺基酸殘基以黃色區塊表示。 圖 3-30 使用間隙作蛋白質序列比對。

當以適當條件移除還原劑及尿素時，RNase的活性可完全恢復，而重新折疊的RNase，所測得的物理或化學特性均和原的酵素相同 Anfinsen等人的實驗 Anfinsen等人的實驗中所有的處理皆不會破壞連接各胺基酸之間的共價鍵結(肽鍵)，精氨酸即蛋白質的一級構造不受影響 - Anfinsen因此提出“蛋白質的一級構造決定蛋白質特定的立體構形”與“蛋白質的功能與其特有的構形有關”的論點 - 此論點確立蛋白質結構與功能的關係，促進以生物子為基礎探討演化過程的研究

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，精氨酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的

絲胺酸 纈胺酸 半胱胺酸 甘胺酸 蛋白質的 4 級結構蛋白質需要經過一連串修飾和折疊才具有功用紅色的圈代表實際作用的精氨酸為什麼需要經過折疊才有用？以酵素為例） 依照人體所需分成 3 種人體無法製造的胺基酸 一定要由飲食中得到的人體在特定情形下無法製造戒無法製造足夠的胺基酸需從飲食補充 人體可以製造的精氨酸 無需從飲食中得到的含有人體所有必須胺基酸的蛋白質稱為完全蛋白質戒優質蛋白質